6.2 Изменение основных пищевых веществ мяса в процессе варки
6.2.1 Изменение белков
В процессе тепловой денатурации и последующей коагуляции происходят структурные изменения белков, разрыв прежних и образование новых связей при участии водородных связей, сульфгидрильных, дисульфидных, кислых и основных групп белков и гидрофобных взаимодействий.
Р. Гамм показал, что нагрев мяса в воде от 20 до 70оС вызывает ступенчатое уменьшение числа карбоксильных групп в белках миофибрилл при существенно не изменяющемся количестве основных групп. Достоверные изменения кислых групп начинаются при температуре 40оС. В интервале 40…50оС количество их снижается, при 50..55оС оно остается неизменным. При температуре выше 55оС число кислых групп продолжает уменьшаться, а при температуре около 60 оС оно уменьшается очень значительно. Общее снижение числа кислых групп при нагревании до 70оС составляет 85%. При температуре от 70 до 120оС наряду с дальнейшим сокращением числа кислых групп начинается уменьшение числа основных.
Изменение соотношения заряженных (кислых и основных) групп в результате денатурации и постденатурационных превращений связано с изменением pH. В то же время установлен факт прямой корреляционной зависимости между значением pH сырья, водоудерживающей способностью и выходом готового продукта. Чем выше исходное значение pH сырья, тем лучше качество (сочность) готового продукта. Величина изменений pH зависит от температуры и способа нагрева, исходного значения pH сырого мяса.
На величину смещения pH влияет также анатомическое происхождение мышц.
С повышением температуры нагрева изменяется водоудерживающая способность и сдвигается изоточка фибриллярных белков к более высоким значениям pH, увеличивается число основных групп. При тепловой денатурации происходит также сдвиг изоточки к более высоким значениям pH, увеличивается число основных групп. При тепловой денатурации происходит также сдвиг изоточки к более высоким значениям pH, видимо, вследствие расщепления водородных связей и освобождения дополнительных положительных зарядов.
Нагрев сопровождается уменьшением растворимости белков. Разорвавшиеся при денатурации внутримолекулярные связи взаимодействуют межмолекулярно, в результате чего происходит агрегирование частиц. Иными словами, денатурационные изменения макромолекул белка, изменяя поверхностный слой молекулы, ведут к нарушению соотношения гидрофильных и гидрофобных группировок в сторону повышения последних, что и приводит к уменьшению растворимости.
При нагревании уже при 40оС наблюдается выпадение саркоплазматических белков, причем наиболее сильно – при pH 5,5. Основная масса этих белков коагулирует в интервале 55…65 оС.
Имеются сведения о термостойкости белков: например, аденилкиназа выдерживает температуру около 100 оС.
Изменение коллагена под воздействием тепла – сложный процесс, складывающийся из двух этапов: сваривания и гидролиза коллагена. Коллаген является гликопротеидом, в котором содержание ковалентно связанных углеводов варьирует в зависимости от источника получения белка.
Растворимая часть коллагена – проколлаген и нерастворимая – колластромин различаются температурами денатурации и характером денатурационных превращений. Денатурация проколлагена протекает двухстадийно и заканчивается при температуре 36,5 оС, образуя при этом гомогенную прозрачную массу, переходящую в раствор. Колластромин переходит в гомогенное состояние при более высокой температуре или при более длительном тепловом воздействии.
В интервале температур 62…64оС при нагреве в воде происходит мгновенное сморщивание коллагеновых волокон, которые, складываясь втрое по отношению к своей первоначальной длине, превращаются в резиноподобную массу. В процессе сморщивания трехспиральная структура пептидных цепей отдельных молекул коллагена приобретает форму клубка. Однако неструктурированные пептидные цепи еще связаны ковалентными связями и не могут перейти в раствор. В результате влажного нагрева коллагеносодержащих тканей образуются полидисперсные продукты распада. При медленном нагреве преобладают высокомолекулярные соединения, при интенсивном – соединения с меньшей молекулярной массой. При сваривании коллагена в раствор около 60% содержащихся в ткани мукоидов.
На дезагрезацию коллагена в процессе нагрева влияют и некоторые другие факторы. Смещение pH мяса от изоэлектрической точки усиливает дезагрегацию, увеличение возраста животного от одного до полутора лет снижает ее примерно в 2 раза.
Таким образом, степень дезагрегации коллагена и образование продуктов распада зависят не только от температуры, до которой нагревается продукт, состояния и состава мяса, но и от скорости, а, следовательно, и способа нагрева.
Процесс нагрева белков сопровождается развертыванием глобул и высвобождением свободных радикалов, в связи, с чем возникает возможность образования межмолекулярных связей, агрегации частиц и их осаждения, что ведет к уменьшению растворимости белков.
Внутренняя перестройка белковой молекулы – собственно денатурация – проявляется в агрегировании полипептидных цепей. Процесс агрегирования протекает в две стадии: укрупнение размеров частиц без выхода из раствора и последующая коагуляция. Агрегация денатурированных белковых молекул, или изменение их четвертичной структуры, являющаяся следствием предшествующей перестройки вторичной и третичной структур, сопровождается сокращением лиофильных центров белковой молекулы и снижением водоудерживающей способности мяса. Агрегация и коагуляция белков определяют образование непрерывного пространственного каркаса готового продукта.
Перестройка белковой молекулы при денатурации ухудшает гидрофильные и усиливает гидрофобные свойства ткани, следовательно, защитное (стабилизирующее) действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок ослабляется. Внутримолекулярные связи заменяются межмолекулярными, образуется нерастворимый сгусток, т. е. происходит коагуляция белков (из разбавленных растворов выпадают хлопья, из концентрированных - коагель).
Процесс денатурации белков сопровождается разрушением структуры воды, вследствие чего действующие между протофибриллами вторичные силы (силы Ван-дер-Ваальса) придают молекуле миозина более компактную форму, при этом выделяется часть жидкости.
В результате денатурации и коагуляции мышечных белков прочностные свойства мяса возрастают, а сваривание коллагена и последующий его гидролиз, напротив, их ослабляют.
6.2.2 Изменение жиров
Тепловая обработка мяса вызывает разрушение сложной внутриклеточной коллоидной системы, в составе которой содержится жир. Он при этом плавится, а затем коалесцирует, образуя в клетке гомогенную фазу в виде капли. Если жировые клетки были разрушены до тепловой обработки или разрушаются в процессе нагрева, расплавленный жир оттекает, сливаясь в единую объемную фазу. В тех случаях, когда нагрев происходит в водной среде, небольшая часть жира образует с водой эмульсию.
При достаточно длительном нагреве с водой (в том числе внутриклеточной) жир претерпевает существенные химические изменения, при умеренном – они невелики, но легко обнаруживаются. Если гидролиз жира в небольших масштабах не ведет к снижению пищевой ценности, то присоединение гидроксильных групп к кислотным радикалам – прямое свидетельство снижения пищевой ценности части жира.
При варке мяса в большом количестве воды при кипении (бульоны, супы) часть выплавленного жира эмульгируется, распределяясь по всему объему бульона в виде мельчайших шариков. Эмульгированный жир придает бульону неприятный салистый привкус и мутность. Эмульгирование жира усиливается при увеличении гидролиза и интенсивности кипения. Периодическое удаление жира с поверхности бульона снижает степень его эмульгирования.
В процессе нагрева жира возрастает перекисное число жира и значительно увеличивается содержания в жире акролеина. Цвет жира темнеет, запах ухудшается главным образом в результате перехода в него окрашенных продуктов пирогенетического распада органических веществ.
Прогревание бульона при 100С в течение часа предохраняет жир от прогоркания. По-видимому, это обусловлено образованием антиокислителей.
6.2.3 Изменение экстрактивных веществ
Экстрактивные вещества мяса при его тепловой обработке претерпевают существенные изменения, которые играют решающую роль в образовании специфических аромата и вкуса вареного мяса. Тщательно отмытое от растворимых в воде веществ мясо после варки обладает очень слабым запахом, а водная вытяжка из него имеет вкус и запах вареного мяса. После диализа эта вытяжка почти утрачивает запах, присущий вареному мясу.
Изменения, обусловливающие появление такого запаха, еще не полностью изучены. Известно, однако, что важную роль в этом играют глутаминовая кислота и продукты распада инозиновой кислоты. Глутаминовая кислота и ее натриевая соль даже в незначительных количествах (0,03%) придают продукту вкус, близкий к вкусу мяса.
При нагревании усиливается распад инозиновой кислоты: при 95 оС через 1ч распадается около 80% кислоты с образованием преимущественно гипоксантина. При этом несколько возрастает количество неорганического фосфора в результате образования фосфорной кислоты.
В процессе варки изменяется также содержание других экстрактивных веществ. Около 1/3 креатина, обладающего горьковатым вкусом, превращается в креатинин. Распадается около 10..15 % холина. В результате распада соединений, содержащих лабильно связанную серу, в вареном мясе образуется сероводород, количество которого зависит от вида и состояния мяса, а также от условий варки. Оно возрастает с повышением температуры и увеличением продолжительности нагрева. В вареной говядине сероводорода меньше, чем в свинине, а в ней меньше, чем и в телятине, в мороженом мясе больше, чем в охлажденном. Выделение сероводорода при умеренных температурах связывают с распадом глутатиона (трипептид, образуемый глицином глутаминовой кислоты и цистином), так как он возникает при исчезновении серы глутатиона. Одновременно с выделением сероводорода в результате распада глутамина и глутатиона образуется глутаминовая кислота. Введение окислителей (нитрита, нитрата) уменьшает скорость образования сероводорода.