Оксидазная активность свойственна ферментам млекопитающих, тогда как аналогичные ферменты из тканей пищи, грибов и микроорганизмов являются дегидрогеназами, использующими в качестве физиологических акцепторов электронов NAD+ или другие переносчики электронов. Ферменты млекопитающих претерпевают превращение в оксидазу из дегидрогеназы в процессе выделения. В этой связи следует иметь в виду, что invivoобразование супероксидного иона-радикала, по-видимому, весьма ограничено.
Сульфитоксидаза превращает сульфит в сульфат и строго специфична к своему субстрату. Фермент присутствует преимущественно в печени, где он локализуется в межмембранном пространстве митохондрий. Его физиологическим акцептором электронов является митохондриальиый цитохром c. Сульфитоксидаза выделена из печени человека, крупного рогатого скота, кроликов и крыс. Она представляет собой димер, образованный двумя идентичными субъединицами с молекулярной массой 55000 ‒ 60000, из которых каждая содержит по одному атому молибдена и одной молекуле цитохрома b5-типа.
Окисление сульфита осуществляется молибденовым центром, что приводит к восстановлению Mo6+ до Мо4+, реокисление которого совершается одноэлектронными этапами и включает образование Мо5+. Две простетические группы сульфитоксидазы расположены в разных доменах. С помощью мягкого протеолиза сульфитоксидазы из печени крысы удалось выделить молибденовый домен с сохранением его каталитической активности. Этот домен является единственным известным молибдопротеидом, не имеющим, кроме Мо, других простетических групп.
Генетический дефект сульфитоксидазы у человека характеризуется выраженными аномалиями мозга, умственной отсталостью, эктопией хрусталика и повышенным выделением с мочой сульфитов, S-сульфоцистеина и тиосульфата при заметном снижении количества сульфатов. Молекулярная основа этой патологии неизвестна. Можно предположить, что она наступает либо в связи с накоплением токсических количеств сульфитов в одном из критических органов, либо из-за отсутствия сульфата, необходимого для образования сульфолипидов, белков и мелких молекул. Тяжелые патофизиологические нарушения приэтом дефекте свидетельствуют о незаменимости молибдена для организма человека.
Молибденовый кофактор. Одним из наиболее впечатляющих событий в исследованиях биохимии молибдена последних лет является расшифровка природы молибденового кофактора. Этот кофактор, рассматривавшийся вначале как чисто гипотетическое соединительное звено двух молибденовых ферментов у Aspergillusnidulans, вскоре оказался незаменимым компонентом всех (кроме одного) известных в настоящее время молибденсодержащих ферментов.
Было показано, что в моче больных отсутствуют молибденовый кофактор и уротион. Это свидетельствует, что у обоих соединений имеются общие пути биосинтеза. Молибденовый кофактор получил название «молибдоптерин».
В литературе уже давно обсуждается вопрос о возможной связи избытка молибдена в пище с возникновением подагры. Предполагается, что повышенный синтез ксантиноксидазы и интенсификация пуринового обмена ведут к накоплению избыточных количеств мочевой кислоты, с выделением которых не справляются почки. В результате этого мочевая кислота и ее соли откладываются в сухожилиях и суставах. Это заболевание характеризуется соответствующими биохимическими изменениями в крови. Однако в настоящее время еще нет определенного мнения о его истинной природе.