циалов обусловлена высокой концентрацией ионов калия внутри клетки и ионов натрия снаружи.
В периоды развития автолитических процессов наблюдаются направ-
ленные изменения содержания натрия и калия в мышечной ткани. Переход мышечной ткани из состояния prerigorв окоченевшее сопровождается уменьшением содержания калия в мышцах примерно в 2 раза. В состоянии посмертного окоченения наблюдается дальнейший выход ионов калия из мышцы, что говорит об ослаблении их связи с белками. Разрешение посмер-
тного окоченения сопровождается переходом ионов калия в связанное состояние. В то же время изменение содержания ионов натрия в мышечной ткани при посмертном окоченении носит противоположный характер.
При хранении охлажденной птицы происходит вполне определенные изменения ионов калия в мышечной ткани, соответствующие отдельным ста-
диям автолиза. В состоянии посмертного окоченения при экстрагировании водой в течение 1 ч из мышцы выделяется около 40% ионов калия, что подтверждает ослабление их связи с белками. В состоянии расслабления наблюдается переход ионов калия в связанное состояние.
Перемещение ионов одновалентных металлов в охлажденной мышеч-
ной ткани взаимосвязано с конформационными изменениями миофибрил-
лярных белков.
С о с т а в и с в о й с т в а б е л к о в . В биохимии мышечной ткани центральное место принадлежит белковой системе. Конформационные прев-
ращения миофибриллярных белков, четко ориентированные в пространстве и синхронизированные во времени, обусловливают посмертные изменения мышечной ткани. Частичный протеолиз белков при естественной фермента-
ции мяса является основным фактором, определяющим биологическую ценность и вкусовые достоинства продукта. От характера и степени измене-
ния как миофибриллярных, так и саркоплазматических белков во многом зависит обратимость процессов, происходящих в мышечной ткани под влиянием холода.
Структурные изменения белков на стадиях посмертного окоченения и его разрешения заключаются в основном в конформации актомиозинового комплекса. При длительном хранении птицы повышаются электростатичес-
кий заряд белковых молекул и их подвижность, свидетельствующие о появ-
лении низкомолекулярных фракций.
В процессе хранения мяса наблюдается изменения состава миофибрил-
лярных белков: уменьшается количество миозина в экстракте при m=0,6 и одновременно увеличивается общее содержание миозиновых фракций в экс-
тракте при m=1,2. Причиной этого, по всей вероятности, является агрегиро-
вание молекул миозина при понижении рН. При хранении в течение длитель-
ного времени возрастает содержание фракции актина в экстракте при m=1,2, что происходит по-видимому, в результате катептического протеолиза бел-
ков. Кроме того, при хранении мяса повышается экстрагируемость при малой
ионной силе минорных белков, в частности М-протеина.
Об изменениях свойств белков в автолизирующей мышечной ткани часто судят по показателю растворимости, под которым подразумевают сте-
пень их экстрагирования буферными растворами определенной ионной силы. По растворимости саркоплазматических белков можно иметь представление о процессах их агрегации с миофибриллярными белками, протеолизе и дена-
турации; по растворимости миофибриллярных белков – о прохождении мышечной тканью отдельных стадий автолиз, целостности миофибрилляр-
ной структуры, а также о протеолизе и денатурации.
Непосредственно после прекращения жизни миозин и актин простран-
ственно разделены и существуют в виде двух самостоятельных белков, поэ-
тому растворимость актомиозиновой фракции парного мяса сразу после убоя велика.
При развитии посмертного окоченения под влиянием энергии гидроли-
тического расщепления АТФ происходят конформационные изменения миозина и актина, в результате чего образуется актомиозин, имеющий значи-
тельно большую молекулярную массу, нежели составляющие его структур-
ные субъединицы. В результате образования актомиозина уменьшается его растворимость, минимальное значение которой по времени совпадает с наи-
большей величиной развиваемого напряжения при посмертном окоченении. При разрешении последнего растворимость актомиозина возрастает, что объясняется разъединением комплекса с образованием пространственно не связанных миозина и актина. Таким образом, фазовый характер изменения растворимости актомиозина определяется периодичностью конформацион-
ных превращений белков, а степень экстрагируемости актомиозионовой фракции позволяет с достаточной точностью судить о времени и степени прохождения посмертных процессов в мышечной ткани.
Отмечаемое при хранении уменьшение растворимости миофибрилляр-
ных белков, несомненно, обусловлено их соединением с образованием акто-
миозинового комплекса и подтверждает наступление стадии посмертного окоченения мышечной ткани. Снижение в этот период рН до конечного значения, расщепление гликогена и АТФ, а также возрастание свободных ионов кальция в межфибриллярном пространстве свидетельствуют о наличии в мышечной ткани условий, необходимых для развития посмертного окоче-
нения. Этот период характеризуется возрастанием упругости и снижением влагоудерживающей способности мяса, снижение рН обуславливает, кроме того, изоэлектрическое осаждение миозина.
Через некоторое время растворимость актомиозина увеличивается, что указывает на диссоциацию белков, наступающую при разрешении посмер-
тного окоченения и переходе мышечной ткани в расслабленное состояние. рН вновь возрастает, а содержание свободных ионов кальция в миофибрил-
лах уменьшается.
Растворимость саркоплазматических белков в первоначальный период хранения снижается. В охлажденном мясе это снижение происходит в тече-
ние 1-2 сут хранения и составляет 20%.
Изменения небелковых компонентов мышечной ткани коррелирует с изменениями саркоплазматических и миофибриллярных белков при хране-
нии. На поздних стадиях автолиза их растворимость возрастает и превышает растворимость в парном мясе.
К а т е п т и ч е с к и й п р о т е о л и з б е л к о в. Протеолитическое разложение белков происходит главным образом под влиянием ферментов, выделяющихся из лизосом при повышении кислотности внутри тканевой жидкости. При снижении рН в результате развития анаэробного гликолиза в охлажденной мышечной ткани создаются условия для повышения проница-
емости лизосомальных мембран и выхода гидролитических ферментов в межфибриллярное пространство.
Одним из наиболее изученных ферментов лизосом является кислая фосфатаза. Кислая фосфатаза легко освобождается из лизосом и при автолизе мышечной ткани.. В индейке при 2 С ее активность увеличивается уже через несколько часов, достигая максимальной величины через 24 часа, после чего происходит постепенная инактивация фермента. Наибольшая активность кислой фосфатазы отмечена в парном мясе; по мере хранения охлажденного мяса активность уменьшается.
Ф е р м е н т а т и в н а я а т а к у е м о с т ь б е л к о в . Биологическая ценность белков зависит от многих факторов, наиболее важным из которых является баланс незаменимых аминокислот и перевариваемость, или атакуемость белков протеолитическими ферментами.
Глобулярные белки в нативном состоянии плохо гидролизуются ферментами желудочно-кишечного тракта из-за недоступности многих пептидных связей, необходимых для реакции с активным центром фермента (23). Следовательно, структура белков имеет большое значение для их гидролизуемости протеиназами. В некоторых случаях изменения белка при денатурации приводит к уменьшению ферментативной атакуемости.
Полагают, что трипсин гидролизует пептидные, амидные и эфирные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аргинина и лизина. Химотрипсин характеризуется более широкой субстратной специфи-
чностью. Он гидролизует пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы метионина, фенилаланина, тирозина и триптофана.
Изучена атакуемость трипсином саркоплазматических и миофибрил-
лярных белков грудной мышцы индейки, хранившейся при 2 и -2 С. Воздей-
ствию трипсина в меньшей степени подвергаются саркоплазматические белки, в большей – миофибриллярные. При хранении птицы ферментативная атакуемость белков возрастает. По достижении наибольшего значения в охлажденной мышечной ткани на 5-е сутки хранения ферментативная атаку-
емость белков снижается.
Возможными причинами повышения устойчивости белков к воздей-ствию пищеварительных ферментов в период посмертного окоченения могут быть возникновение специфических связей, не разрушаемых этими фермен-
тами, и уменьшение доступности пептидных связей вследствие агрегирова-
ния белковых молекул. Нарастание ферментативной атакуемости белков при разрешении окоченения и созревании мяса можно объяснить их изменением в результате увеличения рН и ослабления связи между актином и миозином.
Снижение ферментативной атакуемости белков при длительном хране-
нии мышечной ткани является очевидно, следствием воздействия нескольких факторов. Так, уменьшение переваримости саркоплазматических белков мо-
жет происходить из-за ингибирующего действия на этот процесс продуктов протеолиза белков.
Переваримость белков тесно связана с их усвояемостью. Степень усво-
яемости белков invitro устанавливается путем проведения их гидролитичес-
кого расщепления до и после протеолиза ферментами желудочно-кишечного тракта. Усвояемость аминокислот, так же как и переваримость белков, снижается в момент посмертного окоченения. Она зависит от температуры хранения; пониженные температуры замедляют снижение усвояемости ами-
нокислот. Так, наименьшая степень усвояемости аминокислот при хранении охлажденного мяса при -2 С отмечается на 5-сутки хранения и составляет 70,1% (в парном мясе – 88,7%).