Вопрос №1.
Изменение белков.
Изменения белков пищевых продуктов
Изменения белков пищевых продуктов, которые наблюдаются при производстве полуфабрикатов и тепловой кулинарной обработке продуктов, влияют на выход, структурно-механические, органолептические и другие показатели качества продукции.
Глубина физико-химических изменений белков определяется их природными свойствами, характером внешних воздействий, концентрацией белков и другими факторами.
Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных. Белки представляют собой высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот.
Аминокислоты — соединения гетерофункциональные, в их молекуле содержится несколько функциональных групп — аминогруппа (NH2), карбоксильная группа (СООН) и имеющие различное строение радикалы.
Белки образуются при связывании аминогруппы с карбоксильной группой соседней аминокислоты (так называемая пептидная связь).
В природе обнаружено около 200 аминокислот, однако в построении белков участвуют лишь 20, их называют протеиногенными. Восемь протеиногенных аминокислот являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в нашем организме. Это лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Иногда в их число включают условно незаменимые гистидин и аргинин, которые не синтезируются в детском организме. Аминокислотный состав белков определяет биологическую ценность пищи.
По строению молекул белки подразделяются на фибриллярные, или нитевидные (например, белки мышечной ткани животных), и глобулярные, или шаровидные (это большинство белков растений и других объектов). На свойства белков, проявляющиеся при переработке пищевого сырья, оказывает влияние их растворимость в различных растворителях. Поэтому признаку белки подразделяются на водорастворимые — альбумины, растворимые в растворах соли — глобулины, спиртов — проламины, щелочей — глютелины. Наибольшей биологической ценностью обладают альбумины и глобулины, они составляют главную часть экстрактивных веществ мясных бульонов. Водонерастворимые белки пшеницы (глиадин и глютенин) играют значительную роль при замесе теста из пшеничной муки.
Определенное значение имеют фосфопротеиды — белки, содержащие фосфорную кислоту. К ним относятся казеин — главный белок молока, вителлин — белок яичного желтка, ихтулин — белок, содержащийся в икре рыб.
Часть белков выполняет каталитические функции. Белковые катализаторы называются ферментами. Подавляющее большинство процессов в пищевом сырье и продуктах при их хранении и переработке происходит при участии ферментов. Ферменты являются строго специфическими соединениями и катализируют определенную реакцию между конкретными соединениями.
Ферменты по их функциям классифицируют следующим образом:
1. Оксидоредуктазы — окислительно-восстановительные ферменты;
2. Трансфераз — ферменты, катализирующие перенос атомных группировок (например, остатков фосфорной кислоты, моносахаров, аминокислот) от одного соединения к другому;
3. Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление органических соединений при участии воды;
4. Лиазы — ферменты, катализирующие отщепление каких-либо групп от соединений;
5. Изомеразы — ферменты, катализирующие превращения органических соединений в их изомеры;
6. Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие соединение двух молекул с расщеплением пирофосфатной связи в нуклеозидтрифосфатах.
Из других важных свойств, которые белки проявляют при переработке пищевого сырья, необходимо назвать их способность связывать воду, или гидрофильность. При этом белки набухают, что сопровождается их частичным растворением, увеличением массы и объема.
Молекулы воды обладают полярностью, и их можно представить в виде диполей с зарядами на концах, равными по значению, но противоположенными по знаку. При контакте с белком диполи воды адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом, основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной. Различают два вида адсорбции: ионную и молекулярную. Объясняется это постоянным наличием на поверхности белковой молекулы двух видов полярных групп: свободных и связанных.
Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией.
Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.
Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду наименьшая. При сдвиге РН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковых молекул, усиливается гидратация белка. В технологических процессах свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.
Адсорбционная вода удерживается белками вследствие образования между их молекулами и водой водородных связей. В растворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратированы.
В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков.
Дополнительная гидратация белков в концентрированных растворах наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока.
В студне молекулы белка с помощью межмолекулярных связей разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках которой удерживается вполне определенное для данного белка количество воды.
Способность белка образовывать студень обусловлена конфигурацией его белковых молекул. Чем больше асимметрия молекул белка (отношение длины к толщине или диаметру), тем меньшая концентрация белка необходима для образования студня. Вода, иммобилизованная в ячейках пространственной сетки студня, участвует в образовании его структуры, приближающейся к структуре твердого тела (студии способны сохранять форму, механическую прочность, упругость, пластичность). Белковые студии большинства продуктов обводнены больше, чем концентрированные растворы. Например, в миофибриллах мышечных волокон теплокровных животных содержится (15 — 20)% белков, в саркоплазме — (25 — 30)%.
Гидратация белков имеет большое практическое значение при производстве полуфабрикатов: при добавлении к измельченным животным или растительным продуктам воды, поваренной соли и других веществ и при перемешивании измельченных компонентов гидратация белков состоит из протекающих одновременно процессов растворений и набухания. При гидратации повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в изделия (полуфабрикаты), предназначенные для тепловой кулинарной обработки.
Дополнительная гидратация белков имеет место при добавлении к измельченному на мясорубке мясу воды. В рубленые бифштексы и фрикадели добавляют воды 10% массы мяса, в фарш для пельменей — 20%.
Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащиеся в продуктах в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Примером гидратации такого типа является приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину.
От степени гидратации белков зависит такой важнейший показатель качества готовой продукции, как сочность.
Денатурация белков — сложный процесс, при котором под влиянием температуры, механического воздействия, химических агентов происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной конфигурации. Первичная структура (аминокислотная цепочка), а следовательно, и химический состав белка не изменяются.
Наибольшее практическое значение имеет тепловая денатурация белков. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей в белковых молекулах, в результате чего разрушаются так называемые слабые поперечные связи между полипептидными цепями (например, водородные), а также ослабляются гидрофобные и другие взаимодействия между боковыми цепями. В результате этого изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу; прочные (ковалентные) связи белковой молекулы (пептидные, дисульфидные) при такой перестройке не нарушаются. Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плавления, так как в результате разрушения большого числа поперечных связей между полипептидными цепями фибриллярная структура его исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплошную стекловидную массу.
В молекулярной перестройке белков при денатурации активная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 1000С и выше. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.
Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности к гидратации (растворению и набуханию); улучшением атакуемости протеолетическими ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности белков; агрегированием белковых молекул.
Агрегирование – это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые.
Следствием агрегирования белковых молекул является образование более крупных частиц. Последствия дальнейшего агрегирования частиц белка различны в зависимости от концентрации белка в растворе. В мало концентрированных растворах образуются хлопья белка, выпадающие в осадок или всплывающие на поверхность жидкости (часто с образованием пены).
Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование хлопьев и пены белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превышает 1%.
При денатурации белков в более концентрированных белковых растворах в результате их агрегирования образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой тип агрегирования белков наблюдается при тепловой обработке мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе.