Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8 – 5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот.
Важное значение имеет способность белков адсорбировать на своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют их по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания.
Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка в них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.
Размер белковых молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм и, следовательно, они являются коллоидными частицами, которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.
1.2. Влияние белков на организм человека
Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков. Белки содержатся во множестве продуктов, но основными источниками являются яйца, молоко и мясо (Таблица 1).
| животные белки | растительные белки | |
| среднее содержание белка | говядина телятина баранина свинина птица продукты из свинины рыба выдержанные сыры | соя пророщенные зерна пшеницы морские водоросли жареный арахис чечевица белая фасоль миндаль |
| высокое содержание белка | яйца молоко мягкие сыры | овсяные хлопья хлеб с отрубями шоколад с 70% содержанием какао рожь макаронные изделия из муки грубого помола коричневый рис грецкие орехи |
Таблица 1 – Продукты, содержащие белки
Белки — незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.
Многие белки обладают сократительной функцией. Это, прежде всего, белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна — миофибриллы — представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген — питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.
Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это, прежде всего, гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин.
Еще одна функция белка — запасная. К запасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы.
Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны. Гормоны — биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием.
Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.
Одним из важных и интересных в химическом отношении гормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровяное давление. Вазопрессин — это октапептид циклического строения.
Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе — тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушается обмен веществ.
Другая функция белков — защитная. На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.
В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др.
Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность, полностью или частично. Многие белки — ингибиторы ферментов — выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто они относятся к сложным белкам — гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод.
Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них уникальные вещества — нейропептиды (ответственные за важнейшие жизненные процессы: сон, память, боль, чувство страха, тревоги).
1.3. Изменение содержания белков в процессе технологической обработки
Под действием обработки изменяются содержащиеся в продуктах белки, жиры, углеводы, витамины, минеральные и вкусовые вещества, что влияет на усваиваемость, пищевую ценность, массу, вкус, запах, цвет используемых продуктов.
Белки коагулируют (свертываются) при температуре выше 70° С, теряют способность к набуханию, благодаря чему после тепловой обработки уменьшается масса мяса и рыбы.
Такие продукты, как мясо, рыба, яйца, нельзя перепаривать, так как при этом падает их усвояемость за счет изменений, происходящих в молекулах белка: коллаген переходит в глютин, размягчая ткани.
Денатурация белков - это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естественной) пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы, водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду. Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина); потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность); повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче); потерей способности к гидратации (растворению, набуханию); потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).