Реферат
По анатомии и физиологии человека
на тему:
«Форменные элементы крови. Норма и патология».
План:
1. Эритроциты.
2. Лейкоциты.
3. Тромбоциты.
1. Эритроциты.
В обычных условиях у взрослого человека циркулирует приблизительно 25 – 30х10¹² эритроцитов. В 1 мкл периферической крови мужчин насчитывается 4 – 5,5 млн эритроцитов, женщин – 3,9 – 4,7 млн.
Эритроцит – двояковогнутая клетка, т.е. дискоцит. Диаметр, мкм – 7 – 8, объем, мкм³ - 90, площадь, мкм² - 140, наибольшая толщина, мкм – 2,4, минимальная толщина, мкм – 1.
Эритроциты - высокоспециализированные клетки крови. У человека и млекопитающих эритроциты лишены ядра и имеют однородную протоплазму. Количество эритроцитов изменяется под воздействием факторов внешней и внутренней среды (суточные и сезонные колебания, мышечная работа, эмоции, пребывание на больших высотах, потеря жидкости и т. д.). Повышение количества эритроцитов в крови получило название эритроцитоз, понижение - эритропения.
Важное место в эритропоэзе занимает метаболизм железа. Созревающие в костном мозге эритроидные клетки постоянно потребляют железо для синтеза гемоглобина. Некоторые формы негемоглобинового железа проявляются при световой микроскопии с использованием специальной цитохимической окраски. Клетки, содержащие железо-положительные включения, называются сидеробластами, сидероцитами и сидерофагами.
Для эритроцитов характерен относительно низкий уровень обмена, что обеспечивает им довольно длительный период жизни: 120 дней. Начиная с 60-го дня после выхода их в кровяное русло нарастает снижение активности различных ферментов, прежде всего, гексокиназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, фруктозо-6-фосфаткиназы и глицеринальдегид-3-фосфат дегидрогеназы. Это приводит к нарушению гликолиза и в результате уменьшается потенциал энергетических процессов в эритроцитах. Эти изменения внутриклеточного обмена связаны со старением клетки и приводят к ее разрушению. Ежедневно 200 млрд эритроцитов подвергаются деструктивным изменениям и погибают.
Старение эритроцита сопровождается изменением его конфигурации, что находит свое отражение в соотношении различных форм клеток.
Такие эритроциты могут иметь форму купола, сферы, спущенного мяча; встречаются также единичные дегенеративно измененные клетки (0,19 ± 0,05 %).
По своему строению клеточная мембрана двояковогнутого эритроцита на всем протяжении одинакова.
Впадины и выпуклости могут возникать и занимать различные участки мембраны.
Клеточная мембрана выполняет оградительную (разграничительную) функцию, отделяя клетку от внешней среды. В то же время она играет роль избирательного фильтра, через который осуществляется как активный, так и пассивный транспорт веществ внутрь клетки и из нее во внешнюю среду. Мембрана является местом, где происходят важнейшие ферментативные процессы и осуществляются иммунные реакции. На своей поверхности мембрана клетки крови несет информацию о группе крови. На мембране имеется поверхностный ирный заряд, который играет важную роль во многих процессах, обеспечивающих жизнедеятельность клетки. Он непосредственно связан с физико-химическими превращениями, происходящими на клеточных мембранах.
Клеточная мембрана может принимать сферическую форму, тогда эритроциты с большим, чем в норме диаметром описываются как макроциты, с меньшим диаметром – микроциты. И те, и другие способны гемолизироваться.
Функции эритроцитов.
Дыхательная функция выполняется эритроцитами за счет пигмента гемоглобина, который обладает способностью присоединять к себе и отдавать кислород и углекислый газ.
Питательная функция эритроцитов состоит в адсорбировании на их поверхности аминокислот, которые они транспортируют к клеткам организма от органов пищеварения.
Защитная функция эритроцитов определяется их способностью связывать токсины (вредные, ядовитые для организма вещества) за счет наличия на поверхности эритроцитов специальных веществ белковой природы — антител. Кроме того, эритроциты принимают активное участие в одной из важнейших защитных реакций организма — свертывании крови.
Ферментативная функция эритроцитов связана с тем, что они являются носителями разнообразных ферментов. В эритроцитах обнаружены: истинная холинэстераза - фермент, разрушающий ацетилхолин, угольная ангидраза - фермент, который в зависимости от условий способствует образованию или расщеплению угольной кислоты в крови капилляров тканей, метгемоглобин - редуктаза - фермент, поддерживающий гемоглобин в восстановленном состоянии.
Регуляция рН крови осуществляется эритроцитами посредством гемоглобина. Гемоглобиновый буфер - один из мощнейших буферов, он обеспечивает 70 - 75% всей буферной емкости крови. Буферные свойства гемоглобина обусловлены тем, что он и его соединения обладают свойствами слабых кислот.
Гемоглобин.
Гемоглобин - дыхательный пигмент крови человека и позвоночных животных, выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в транспорте углекислоты.
В крови содержится значительное количество гемоглобина: в 1 х 10ˉ¹ кг (100 г) крови обнаруживается до 1,67 х 10ˉ2 - 1,74 х 10ˉ2 кг (16,67 - 17,4 г) гемоглобина. У мужчин в крови содержится в среднем 140 - 160 г/л (14 -16 г%) гемоглобина, у женщин – 120 - 140 г/л (12 -14 г%). Общее количество гемоглобина в крови равно примерно 7 х 10ˉ1кг (700 г); 1 х 10ˉ кг (1 г) гемоглобина связывает 1,345 х 10ˉ м3 (1,345 мл) кислорода.
Гемоглобин представляет собой сложное химическое соединение, состоящее из 600 аминокислот, его молекулярная масса равна 66000 ± 2000.
Гемоглобин состоит из белка глобина и четырех молекул гема. Молекула гема, содержащая атом железа, обладает способностью присоединять или отдавать молекулу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не меняется, т. е. железо остается двухвалентным. Гем является активной, или так называемой простетической, группой, а глобин - белковым носителем гема.
В последнее время установлено, что гемоглобин крови неоднороден. В крови человека обнаружено три типа гемоглобина, обозначаемые как НЬР (примитивный, или первичный; обнаружен в крови 7 – 12 -недельных зародышей человека), HbF (фетальный, от лат. fetus- плод; появляется в крови плода на 9-й неделе внутриутробного развития), НЬА (от лат. adultus- взрослый; обнаруживается в крови плода одновременно с фетальным гемоглобином). К концу 1-го года жизни фетальный гемоглобин полностью замещается гемоглобином взрослого.
Различные виды гемоглобина различаются между собой по аминокислотному составу, устойчивости к щелочам и сродству к кислороду (способность связывать кислород). Так, HbF более устойчив к щелочам, чем НЬА. Он может насыщаться кислородом на 60%, хотя в тех же условиях гемоглобин матери насыщается всего на 30%.
Миоглобин.В скелетной и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, или миоглобин. Его простетическая группа - гем - идентична гему молекулы гемоглобина крови, а белковая часть - глобин - обладает меньшей молекулярной массой, чем белок гемоглобина. Миоглобин человека связывает до 14% общего количества кислорода в организме. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц.
Гемоглобин синтезируется в клетках красного костного мозга. Для нормального синтеза гемоглобина необходимо достаточное поступление железа. Разрушение молекулы гемоглобина осуществляется преимущественно в клетках мононуклеарной фагоцитарной системы (рети-кулоэндотелиальная система), к которой относятся печень, селезенка, костный мозг, моноциты. При некоторых заболеваниях крови обнаружены гемоглобины, отличающиеся по химической структуре и свойствам от гемоглобина здоровых людей. Эти виды гемоглобина получили название аномальных гемоглобинов.
Функции гемоглобина.Гемоглобин выполняет свои функции лишь при условии нахождения его в эритроцитах. Если по каким-то причинам гемоглобин появляется в плазме (гемоглобинемия), то он неспособен выполнять свои функции, так как быстро захватывается клетками мононуклеарной фагоцитарной системы и разрушается, а часть его выводится через почечный фильтр (гемоглобинурия). Появление в плазме большого количества гемоглобина увеличивает вязкость крови, повышает величину онкотического давления, что приводит к нарушению движения крови и образования тканевой жидкости.
Гемоглобин выполняет следующие основные функции. Дыхательная функция гемоглобина осуществляется за счет переноса кислорода от легких к тканям и углекислого газа от клеток к органам дыхания. Регуляция активной реакции крови или кислотно-щелочного состояния связана с тем, что гемоглобин обладает буферными свойствами.
Соединения гемоглобина.
Гемоглобин, присоединивший себе кислород, превращается в оксигемоглобин (НЬО2). Кислород с гемом гемоглобина образует непрочное соединение, в котором железо остается двухвалентным (ковалентная связь). Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленым, или редуцированным, гемоглобином (НЬ). Гемоглобин, соединенный с молекулой углекислого газа, называется карб-гемоглобин (НЬСО). Углекислый газ с белковым компонентом гемоглобина также образует легко распадающееся соединение.
Гемоглобин может входить в соединение не только с кислородом и углекислым газом, но и с другими газами, например с угарным газом (СО). Гемоглобин, соединенный с угарным газом, называется карбоксигемоглобин (НЬСО). Угарный газ, так же как и кислород, соединяется с гемом гемоглобина. Карбоксигемоглобин является прочным соединением, он очень медленно отдает угарный газ. Вследствие этого отравление угарным газом очень опасно для жизни.
При некоторых патологических состояниях, например при отравлении фенацетином, амил- и пропилнитритами и т. д., в крови появляется прочное соединение гемоглобина с кислородом - метгемоглобин, в котором молекула кислорода присоединяется к железу гема, окисляет его и железо становится трехвалентным (MetHb). В случаях накопления в крови больших количеств метгемоглобина транспорт кислорода к тканям становится невозможным и человек погибает.