работа Тема: Строение полимеров, биополимеров Строение белков (стр. 4 из 5)
Температуры плавления и стеклования полимера влияют на механические свойства полимера при той или иной температуре и определяют температурный интервал его использования. На тот и другой термический переход, как правило, одинаково влияют молекулярная симметрия, структурная жесткость и межмолекулярное взаимодействие. Сильное межмолекулярное взаимодействие (из‑за высокой полярности или водородных связей) приводит к сильным кристаллизационным силам, что обуславливает высокие Tпл.. Сильное межмолекулярное взаимодействие понижает также подвижность цепей аморфного полимера, в результате и Tст. имеют высокие значения.
На величину Tст. и Tпл. также сильно влияет молекулярная симметрия полимерных цепей. Полимеры, структурно асимметричные (например, поливинилхлорид и полипропилен), имеют более высокие Tст. и Tпл., чем их симметричные аналоги (поливинилиденхлорид и полиизобутилен). Асимметричные цепи являются более полярными, и поэтому могут упаковываться плотнее, обеспечивая более сильное межмолекулярное взаимодействие.
Белки — это полимеры, точнее, сополимеры, состоящие из остатков аминокислот, различающихся природой радикала R.
Их называют биополимерами:
В состав белков входят 20 наиболее универсальных, так называемых «магических» аминокислот и до десятка более редких. В макромолекулах различных белков эти аминокислоты чередуются по-разному. Химическое строение некоторых белковых веществ расшифровано, однако формулы таких веществ, как казеин, кератины, коллаген, применяются применяющихся в промышленности, неизвестны.
Казеин - сложный белок, образующийся из казеиногена (важнейшая составляющая молока, творога и сыра) при его свертывании под действием ферментов. Кроме атомов С, Н, О и N, в казеине содержится Р.
Кератины - белковые вещества, являющиеся главной составной частью тканей, выполняющих в животных организмах покровные и защитные функции (кожа, рог, волос, шерсть). Кератины характеризуются высоким содержанием серы.
Коллаген - белковое вещество, составная часть соединительной ткани; в частности, очень много коллагена содержится в костях животных.
Специальной обработкой костей, рогов и кожи животных в промышленности получают желатин - смесь белковых веществ животного происхождения.
Белки являются теми молекулярными инструментами, при помощи которых генетическая информация реализуется.
Именно информация, содержащаяся в линейной последовательности нуклеотидов ДНК, определяет линейную последовательность аминокислот в полипептидной цепи синтезируемого белка. Образовавшаяся линейная полипептидная цепь сама теперь оказывается наделенной функциональной информацией, в соответствии с которой она самопроизвольно преобразуется в определенную стабильную трехмерную структуру. Таким образом, лабильная полипептидная цепь складывается, скручивается в пространственную структуру белковой молекулы, причем не хаотично, а в строгом соответствии с информацией, содержащейся в аминокислотной последовательности.
9. Химические связи в белковой молекуле
В целом белковая молекула характеризуется наличием прочных ковалентных и относительно слабых не ковалентных связей. Такое сочетание связей обеспечивает белкам определённую прочность и динамичность в процессе функционирования.
Рис. 3. Химические связи в белковой молекуле.
На рисунке показаны типы связей между радикалами аминокислотных остатков в белковой молекуле.
а) электростатическое взаимодействие
б) водородные связи
в) взаимодействие неполярных боковых цепей, вызванное выталкиванием гидрофобных радикалов в «сухую» зону молекулами растворителя.
г) дисульфидные связи (двойная изогнутая линия означает хребет полипептидной связи)
Ковалентные связи в молекуле белка могут быть двух типов- дисульфидные и пептидные.
Пептидная или кислотноамидная (-СО-NH-) возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и a-аминогруппой другой.
С помощью рентгеноструктурного анализа было установлено, что связь между атомом карбонильной группы и атомом азота пептидной единицы имеет частично характер двойной связи.
Длина связи »0,132 нм, что является средней величиной между расстояниями, соответствующими двойной и одинарной связями между этими атомами. Связь -СО-NH- имеет транс- конфигурацию, и соседние атомы a-углерода находятся в транс-расположении. Транс-пептидная группировка является жесткой, и свободное вращение возможно только вокруг связей С-С и N-Ca. Вращение вокруг этих связей характеризуется различными углами.
Важную роль в стабилизации пространственной структуры белковой молекулы играют ковалентные дисульфидные связи (S-S), которые образуются в результате окисления сульфгидрильных групп остатка цистеина.
В стабилизации конформации белковой молекулы существенную роль играют не ковалентные связи и взаимодействия. К ним гидрофобные взаимодействия, электростатические, ионные, а также водородные связи.
Гидрофобное взаимодействие возникает при сближении гидрофобных углеводородных и ароматических радикалов некоторых аминокислот. Процесс гидрофобного взаимодействия можно представить как перемещение неполярных групп полипептидной цепи из воды в гидрофобные области.
Водородные связи образуются между атомами водорода, ковалентно соединёнными с атомом, который содержит не поделённую электронную пару, и другим электроотрицательным атомом (N или О). В белках и полипептидах водородные связи могут быть внутри- и межцепочечными. Внутрицепочечные водородные связи стабилизируют a-спиральные, а межцепочечные- b-складчатые структуры.
Ионные (солевые) связи образуются диссоциированными свободными карбоксильными группами (СОО-) моноаминодикарбоновых аминокислот и протонированными свободными аминогруппами (NH3+) диаминомонокарбоновых аминокислот. Ионные связи могут быть внутри- и межцепочечными.
10. Уровни структурной организации молекулы белка
Функциональные свойства белков определяются последовательностью аминокислот и конфигурацией, т.е. их структурной организацией или пространственной структурой. С этой точки зрения выделяют четыре уровня: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.
10.1. Первичная структура
Понимают качественный и количественный состав аминокислот, а также их последовательность расположения в полипептидных цепях белковой молекулы. Основу первичной структуры составляют пептидные связи.
Анализ данных по первичной структуре позволяет сделать следующие выводы:
1. Стабильность первичной структуры обеспечивается, в основном, главновалентными пептидными связями; Возможно участие и небольшого числа дисульфидных связей.
2. В полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные комбинации аминокислот; в полипептидах относительно редки повторяющиеся последовательности.
3. Каждый индивидуальный гомогенный белок характеризуется уникальной первичной структурой; частота замены аминокислот приводит не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических свойств и биологических функций.
4. В некоторых ферментах, близкими свойствами, встречаются идентичные пептидные структуры, в особенности в областях их активных центров.
Рис. 4. Первичная структура РНКазы. (выделены четыре дисульфидные связи).
Рис. 5. Первичная структура полипептидной цепи лизоцима.
10.2. Вторичная структура
Показывает пространственную конфигурацию белковой молекулы. Выделяют три типа вторичной структуры: a-спиральная, b-складчатая и коллагеновая спираль.
10.2.1. a-спиральная
На основании обширных рентгеноструктурных исследований Л. Полинг и Р. Кори установили, что для структурных пептидов наиболее характерна a-спираль с шагом 0,54 нм и диаметром 1,05 нм; на каждый виток a-спирали приходится по 3,6 аминокислотного остатка, а на один аминокислотный остаток- 0,15 нм длины спирали.
Рис. 6. a-спиральная а) полипептидная цепь a-пептидной конфигурации; б) скелет спирали.
10.2.2. b‑складчатая структура
При таком пространственном расположении аминокислотной последовательности образуется система параллельно и антипараллельно размещенных фрагментов одной или нескольких полипептидных цепей. Полипептидные цепи в b-складках полностью вытянуты.
Рис.7. b‑складчатая структура а) вид сбоку; б) вид сверху.
Складки появляются из-за того, что плоскости двух соседних пептидных связей образуют некоторый угол. Система стабилизируется благодаря поперечным водородным связям между цепями, расположенными перпендикулярно по отношению к ориентации пептидных связей
. Расстояние между цепями составляет 0,95 нм, а период идентичности вдоль цепи-0,70 нм для параллельных цепей, и 0,65 нм для антипараллельных.
10.2.3. Коллагеновая спираль
Она состоит из трех спиралевидных тропоколлагена, имеющих форму стержня диаметром 1,5 нм и длиной около 300 нм. Спиралевидные цепи закручиваются одна вокруг другой и образуют суперспираль. Расстояние между двумя аминокислотными остатками по оси спирали составляет 0,29 нм. Коллагеновая спираль стабилизируется водородными связями, возникающими между водородом пептидных NH-групп остатков аминокислоты одной цепи и кислородом СО- групп аминокислотных остатков другой. Такая структура придает коллагену упругость и прочность.