работа Тема: Строение полимеров, биополимеров Строение белков (стр. 5 из 5)
10.2.4. Надвторичные структуры и структурные домены
Методами рентгеноструктурного анализа в настоящее время доказано существование ещё двух уровней структурной организации белковой молекулы, оказавшихся промежуточными между вторичными и третичными структурами. Это так называемы надвторичные структуры и структурные домены. Первые представляют собой агрегаты полипептидных цепей, обладающих собственной вторичной структурой и образующихся в некоторых белках в результате их термодинамической или кинетической стабильности.
10.3. Третичная структура
Под третичной структурой подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.
Первым белком, третичная структура которого была выяснена Дж. Кендрью на основании рентгеноструктурного анализа, явился миоглобин кашалота.
Рис. 8. Модель третичной структуры молекулы миоглобина (по Кендрью). Латинскими буквами обозначены структурные домены.
Полипептидная цепь миоглобина представлена в виде изогнутой трубки, компактно уложенной вокруг гема (небелкового компонента, содержащего железо).
Какие же силы стабилизируют третичную структуру белка? В настоящее время доказано, что в стабилизации пространственной структуры белков, помимо ковалентных связей (пептидные и дисульфидные) основную роль играют так называемые не ковалентные связи.
Рис. 9. Типы нековалентных связей, стабилизирующих третичную структуру.
а) электростатическое взаимодействие; б) водородная связь; в) гидрофобные взаимодействия неполярных групп; г) диполь‑дипольное взаимодействие; д) дисульфидная (ковалентная) связь
Третичная структура белка, после завершения его синтеза в рибосомах, формируется автоматически и полностью предопределяется первичной структурой.
Таким образом, линейная одномерная структура полипептидной цепи наделена информацией другого типа - конформационной, которая предопределяет собой образование белковой молекулы строго заданной формы с определенным пространственным расположением. В свою очередь, трехмерная структура белковой молекулы также содержит информацию, но уже совершенно другого типа, а именно функциональную, которую иначе называют интрамолекулярной информацией.
10.4. Четвертичная структура
Под этим понятием подразумевается характерный способ объединения и расположения в пространстве отдельных полипептидных цепей, составляющих одну функционально индивидуальную молекулу.
В формировании четвертичной структуры принимают участие водородные связи, электростатические, Ван-дер-ваальсовы и гидрофобные взаимодействия.
Для четвертичной структуры одних белков характерно глобулярное расположение субъединиц (гемоглобин), другие белки объединяются в спиральные четвертичные структуры по типу винтовой мозаики (вирус табачной мозаики)
Таким образом, имеется четыре уровня структуры белковой молекулы. Все уровни структуры взаимосвязаны, и последовательность остатков аминокислот, или первичная структура, полностью определяет конформацию белковой молекулы. Проявление биологической активности зависит от высших уровней их структурной организации.
1. Семчиков Ю. Д. И др. Введение в химию полимеров: Учебное пособие для пед. ВУЗов/Ю. Д. Семчиков и др. М., Высш.шк.,1988 г.
2. Дж. Оудиан. Основы химии полимеров. Пер. с англ. Я.С. Выгородского. Ред. чл.-корр. АН СССР В.В Кормака. Изд. «Мир», Москва, 1974 г.
3. А. Трилор. Введение в науку о полимерах. Пер. с англ Н. А. Платэ. Изд. «Мир», Москва, 1973 г.
4. Перепеченко И.И. Введение в физику полимеров.-М., «Химия», 1978 г.
5. Кормак В.В. Химическое строение и температурные характеристики полимеров. «Наука», 1970 г.
6. Тагер А.А. Физикохимия полимеров
7. А.Ш. Шур Высокомолекулярные соединения: Учебник для ун‑тов.‑ 3‑е изд., —Высш. школа, 1981. —656с.
8. Кучеренко Н.Е. Биохимия: учебник/Н.Е Кучеренко и др.- К: Выща шк., Изд-во при Киевском ун-те, 1988 г.
9. Березов Т.Т., Коровин Б.Ф. Биологическая химия: учебник под ред. С.С.Дебова.- М.: Медицина, 1983 г.