При образовании пептидной связи отщепляется молекула воды. Соединение, состоящее из 2-20 аминокислотных остатков, называется олигопептид. Состав полипептидов содержит от 20 до 50 аминокислотных остатков. Белки могут содержать свыше 50 аминокислотных остатков. Несмотря на огромное разнообразие и сложность строения, белки построены всего из 20 видов аминокислот (называемых белкообразующими) с общей формулой:
NH --- HC ---COOH
!
R
где R - радикал, строение которого у всех аминокислот различно, NH – аминная группа и обладает свойствами основания, COOH - карбоксильная группа – кислотная и характерна для всех органических кислот. По строению радикала выделяют следующие группы аминокислот:
1) неполярные, гидрофобные (валин, аланин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан);
2) полярные незаряженные (глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин);
3) полярные отрицательно заряженные (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);
4) полярные положительно заряженные (аргинин, гистидин, лизин).
По наличию разных функциональных групп:
1) моноаминоди-карбоновые (кислые) – содержат 1 аминную и 2 карбоксильных группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);
2) моноаминомонокарбоновые(нейтральные) – содержат 1 аминную и 1 карбоксильную группы (аланин, лейцин, изолейцин, валин, глицин);
3) диаминомонокарбоновые(основные) – содержат 2 аминных и 1 карбоксильную группы (аргинин, лизин, оксилизин);
4) гидроксилсодержащие – содержат гидроксильную группу (треонин, серин);
5) серосодержащие – содержат серу или соединения серы (цистеин, метионин);
6) ароматические – содержат бензольное кольцо (фенилаланин,тирозин);
7) гетероциклические – содержат не только бензольное кольцо, но и ещё группу (триптофан, пролин, оксипролин, гистидин). По возможности синтеза в организме их разделяют на:
1) незаменимые – синтезируются растениями, грибами, бактериями и попадают в организм с пищей (аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин);
2) заменимые - синтезируются в организме человека и животных (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, гистидин, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин).
2.2 Классификация
Чтобы отличить 20 аминокислот от других аминокислот, содержащихся в организмах, но не в составе белков, их называют основными. По строению сами белки бывают:
- простые (протеины) – состоят только из аминокислот (альбумины, гистоны, глобулины, фибриноген, актин, миозин, пищеварительные ферменты);
- сложные (протеиды) – содержат неаминокислотный компонент - простетическую группу различной химической природы, например, если ионы металлов – это металлопротеиды (ферритин, трансферин, церулоплазмин), фосфат - фосфопротеиды (казеин молока, овальбумин яйца, пепсин), гемм-гемопротеиды, хромопротеиды (гемоглобин, миоглобин, каталаза, цитохромы), моносахариды, полисахариды - гликопротеиды (гепарин, муцин слюны), липиды - липопротеиды (липопротеиды высокой плотности, липопротеиды низкой плотности, хиломикроны), нуклеиновые кислоты-нуклеопротеиды.
По форме различают:
- глобулярные – в форме шара или эллипса, они легко растворяются в воде или растворах солей (гормоны, транспортные белки, антитела, ферменты);
- фибриллярные – имеют вытянутую нитевидную форму, образуя фибриллы ("альфа"- спирали свиваются вместе, словно волокна в кабеле), нерастворимы в воде (миозин, эластин, коллаген).
2.3 Структура белка
В строении белка выделяют 4 уровня организации белковой молекулы – равноценные пространственные структуры (конформации, конфигурации).
1. Первичная структура (линейная) – полипептидная цепь из аминокислот, связанных в определённой последовательности прочными ковалентными петидными связями ("кислая" группа одной аминокислоты соединяется с "основной" группой соседней аминокислоты: - NH - CO-).
2. Вторичная структура (спиральная) – полипептидная цепь, закрученная в спираль, где прочность конструкции поддерживается за счет образования слабых водородных связей между атомами водорода NH -группы одного завитка спирали и кислорода CO-группы другого и направлены вдоль спирали ("альфа"- спираль, как у белка каротина, входящего в состав рогов, копыт, волос, ногтей, перьев, когтей) или между параллельными складками молекулы белка ("бетта"- складчатая структура, которую имеют белки, входящие в состав шёлка). Функционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков - миозин, актин, коллаген, фибриноген и т.п.
3. Третичная структура (клубок) – пространственная конфигурация белка, поддерживающаяся за счёт образования слабых гидрофобных связей между неполярными радикалами аминокислот боковых цепей (возникают в результате взаимного отталкивания, при этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы, а снаружи расположены гидрофильные), водородных связей, элетростатических связей (между полярными радикалами) и прочных ковалентных дисульфидных S-S-связей (например, между двумя серосодержащими молекулами аминокислоты цистеина), которые чаще всего называют дисульфидным "мостиками". Эта структура постоянна и своеобразна для каждого белка. Она определяется размером, полярностью R-групп, формой и последовательностью аминокислотных остатков. Полипептидная спираль закручивается и укладывается определённым образом - в виде глобулы. Такую структуру имеет большинство белков – глобулины, альбумины и т. п.
4. Четвертичная структура - соединение нескольких белковых макромолекул с третичной организацией (от 2 до 24) нековалентными связями в единые комплексы. В такую структуру могут входить молекулы белка, отличающиеся друг от друга, но чаще состав и структура компонентов, входящих в состав четвертичной структуры, одинаковы. Типы связей разные: гидрофобные, водородные, электростатические, ионные. Утрата белковой молекулой пространственной структурной организации, вызванная изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами, резким изменением рН среды, действием химических веществ, называется денатурацией. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздаётся и структура белка - ренатурация. При невозможности восстановления первичной структуры белка, говорят о полном разрушении белка – деструкции.
РАЗДЕЛ 3 Ферменты
3.1 Определение понятия
Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют биохимические реакции. В организме выявлено более 2000 ферментов. Ферменты ускоряют реакции в 100-1000 раз и, в отличие от катализаторов, при обычных условиях. В ферментативных реакциях не образуется побочных продуктов (выход конечного продукта - почти 100%). В процессе преобразований ферменты не разрушаются, поэтому небольшое их количество способно катализировать химические реакции большого количества веществ.
3.2 Строение и свойства ферментов
По химической природе ферменты разделяют:
- однокомпонентные (простые) – состоят только из белков и осуществляют преимущественно реакции гидролиза (пепсин, трипсин, амилаза и т.п.);
- двухкомпонентные (сложные) – состоят из 2 компонентов: небелковой части – кофермента, представленного активной или простетической группой (это могут быть органические вещества, например, производные витаминов, НАД, НАДФ, уридиновыми, цитидиловыми нуклеотидами, флавинами или неорганическими - атомами металлов - железа, магния, меди, цинка и т.п.) и белковой части – апофермента (носителя фермента).
Не все необходимые коферменты могут синтезироваться организмами и поэтому должны поступать с пищей. Отсутствие витаминов в пище человека и животных служит причиной потери или снижения активности тех ферментов, в состав которых они входят. В отличие от белковой части органические и неорганические коферменты очень стойкие к неблагоприятным условиям и могут отделяться от апофермента.
3.3 Активность ферментов
Характеризуются ферменты высокой специфичностью: могут превращать лишь соответствующие субстраты и катализировать лишь определенные реакции одного типа. Определяет её белковый компонент, но не вся его молекула, а лишь её небольшой участок – активный центр. Структура его отвечает химическому строению веществ, которые вступают в реакцию. Для ферментов
характерно пространственное соответствие между субстратом и активным центром. Активный центр содержит 2 участка:
1) сорбционный для связывания субстрата реакции (субстрат конформационно подходит к ферменту как ключ к замку);
2) каталитический – содержит на дне щели заряженные радикалы аминокислот, непосредственно участвующие в катализе. Активных центров может быть несколько в одной молекуле фермента. Молекула фермента имеет и регуляторные (аллостерические) центры, куда могут присоединяться молекулы веществ, вызывая изменение пространственной структуры фермента, и тем самым регулируя активность ферментов. Активность сложных ферментов проявляется лишь тогда, когда белковая часть соединяется с небелковой. Их активность проявляется при определённых условиях: температуре, рН среды, давлении. Ферменты разных организмов наиболее активны при температуре,
к которой приспособлены эти существа. Скорость ферментативной реакции зависит также от концентрации субстрата, продукта, активаторов и ингибиторов (вещества, проникающие в область активного центра и блокирующие каталитические группы ферментов). Активность ферментов снижают ионы тяжёлых металлов (свинец, ртуть и т.п.). Кинетика ферментативных реакций описывается законом Михаэлиса - Ментэн. Биосинтез ферментов организмы способны регулировать. Это позволяет поддерживать постоянный их состав при значительных изменениях окружающей среды и частично видоизменять ферменты в ответ на такие изменения. Действие разных биологически активных - гормонов, лекарств, фитогормонов, ядов – заключается в том, что они могут стимулировать или подавлять тот или иной ферментативный процесс. Некоторые ферменты принимают участие в активном транспорте веществ через мембраны.