Практикум предназначен для студентов 2, 3, 4 курсов технологических специальностей, всех форм обучения. Авторы: Панов Валерий Петрович (стр. 2 из 16)

Аминокислоты с неполярными алифатическими R-группами

глицин аланин валин

лейцин изолейцин пролин

Аминокислоты с ароматическими R-группами

фенилаланин тирозин триптофан

Аминокислоты с полярными незаряженными R-группами

серин треонин цистеин

метионин аспарагин глутамин

Аминокислоты с положительно заряженными R-группами

лизин аргинин гистидин

Аминокислоты с отрицательно заряженными R-группами

аспартат глутамат

Триптофан, тирозин и в меньшей степени фенилаланин поглощают в ультрафиолетовом свете. Аспарагин и глутамин являются амидами двух других аминокисдот: аспартата и глутамата. Цистеин легко окисляется с образованием ковалентно связанной димерной аминокислоты, называемой цистином, в котором две цистеиновые молекулы соединены дисульфидным мостиком. Дисульфидные мостики встречаются во многих белках, стабилизируя их структуру.

В дополнение к стандартному набору из 20 аминокислот найдены другие аминокислоты, как компоненты ограниченных типов белков, они образуются в белках путем модификации стандартных аминокислот. Нестандартными аминокислотами являются: 4-гидроксипролин, 5-гидроксилизин, N-метил-лизин, селеноцистеин, орнитин и другие. Аминокислоты могут действовать как кислоты и как основания.

Ионообменная хроматография наиболее широко распространенный метод разделения, идентификации и количественного определения аминокислот в смеси. Эта техника основана на различии зарядов и величин зарядов аминокислот при заданном значении рН и следовательно различной аффинности каждой аминокислоты к ионообменной смоле. Наиболее развитыми методами аминокислотного анализа являются автоматический аминокислотный анализ и высокоэффективная жидкостная хроматография (жидкостная хроматография высокого давления, ЖХВД).

0 5 10 15 20 25 30 35

Аминограмма Время, мин.

1.1. Пептиды.

Две аминокислоты могут ковалентно соединяться посредством пептидной связи с образованием дипептида.

Три аминокислоты могут соединяться посредством двух пептидных связей с образованием трипептида. Несколько аминокислот образуют олигопептиды, большое число аминокислот - полипептиды. Пептиды содержат только одну a-аминогруппу и одну a-карбоксильную группу. Эти группы могут быть ионизованы при определенных значениях рН. Подобно аминокислотам они имеют характеристические кривые титрования и изоэлектрические точки, при которых они не двигаются в электрическом поле.

Подобно другим органическим соединениям пептиды участвуют в химических реакциях, которые определяются наличием функциональных групп: свободной аминогруппой, свободной карбоксигруппой и R-группами. Пептидные связи подвержены гидролизу сильной кислотой (например, 6М НС1) или сильным основанием с образованием аминокислот. Гидролиз пептидных связей - это необходимый этап в определении аминокислотного состава белков. Пептидные связи могут быть разрушены действием ферментов протеаз.

Многие пептиды, встречающиеся в природе, имеют биологическую активность при очень низких концентрациях.

Пептиды - потенциально активные фармацевтические препараты, есть три способа их получения:

1) выделение из органов и тканей;

2) генетическая инженерия;

3) прямой химический синтез.

В последнем случае высокие требования предъявляются к выходу продуктов на всех промежуточных стадиях.

Вопросы для самоконтроля

1. Связь между структурой и свойствами аминокислот.

2. В какой форме присутствуют молекулы L-аланина в изоэлектрической точке?

3. Сколько хиральных центров имеет L-изолейцин?