1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 163-168, 439, 579-580, 615-0616.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 129-132, 343-344, 446-447, 480.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 90-92.
4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 64-65, 82-86.
5. Конспект лекций.
ЗАНЯТИЕ № 8
ТЕМА: КОНТРОЛЬНОЕ ЗАНЯТИЕ «БЕЛКИ. ФЕРМЕНТЫ»
1. Белки – важнейшие компоненты живых организмов. Содержание белков в тканях.
2. Аминокислотный состав белков; строение пептидов. Искусственный синтез пептидов.
3. Форма и размеры белков, молекулярная масса, методы ее определения.
4. Физико-химические свойства белков. Гидролиз белка.
5. Этапы выделения и очистки белков.
6. Фракционирование белков и пептидов: электрофоретические и хроматографические методы, их виды и принципы.
7. Цветные реакции на белки и аминокислоты, их практическое применение.
8. Количественное определение белков в растворах и тканях. Клинико-диагностическое значение определения общего белка в сыворотке крови.
9. Факторы устойчивости белков в растворе. Обратимое и необратимое осаждение белков, факторы, механизмы.
10. Фракционирование белков плазмы крови, практическое использование. Клинико-диагностическое значение протеинограммы сыворотки крови.
11. Первичная структура белка, методы ее установления. Зависимость биологических свойств и видовой специфичности белков от первичной структуры.
12. Вторичная структура белка, ее виды, методы установления, роль водородных связей. Супервторичная структура белков.
13. Третичная структура белка, методы ее установления, виды стабилизирующих связей.
14. Зависимость биологических свойств белков от третичной структуры. Денатурация белка, факторы, ее вызывающие, практическое использование.
15. Четвертичная структура белка, ее биологическое значение.
16. Фолдинг белков. Шапероны: классы, биологическое значение.
17. Представление о кооперативных взаимодействиях и мультимолекулярных структурах. Доменные белки.
18. Биологически активные пептиды, классификация, представители. Глутатион.
19. Динамическое состояние нативного белка. Понятие комплементарности. Лиганды и функционирование белков.
20. Многообразие белков и их функции. Количественное определение белков по функциональным свойствам и биологической активности. Белковые препараты (гормоны, ферменты и т.д.).
21. Различие белкового состава органов и тканей. Изменение белкового состава в онтогенезе, при болезнях.
22. Классификация белков по форме молекул, по химическому строению, по выполняемым функциям.
23. Простые белки, представители, характеристика, биологические функции.
24. Сложные белки, представители, характеристика, биологические функции.
25. Химическая природа ферментов. Активный и аллостерический центры. Механизмы действия ферментов.
26. Кофакторы ферментов: ионы металлов, коферменты. Коферментные функции витаминов.
27. Молекулярные механизмы ферментативного катализа (кислотно-основной, ковалентный, электростатический)
28. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов.
29. Классификация и номенклатура ферментов.
30. Изоферменты.
31. Единицы измерения активности и количества ферменты.
32. Кинетика ферментативных реакций, анализ и графическое изображение уравнений Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка.
33. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций субстрата и фермента.
34. Ингибиторы и активаторы ферментов. Типы ингибирования: обратимое ((конкурентное и неконкурентное), необратимое.
35. Аллостерические ферменты. Аллостерические эффекторы.
36. Лекарственные препараты – ингибиторы ферментов.
37. Механизмы регуляции ферментативной активности: изменение количества фермента, доступности субстратов и коферментов, химическая модификация, ограниченный протеолиз.
38. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты.
39. Определение ферментов в плазме крови с диагностической целью: причины ферментемии, происхождение ферментов плазмы крови.
40. Изменение активности ферментов при патологии. Наследственные (первичные) и приобретенные (вторичные) энзимопатии. Клинико-диагностическое значение исследования активности амилазы (диастазы) мочи.
41. Использование данных кинетических исследований ферментов в диагностике.
42. Применение ферментов для лечения болезней и как аналитических реагентов в лабораторной диагностике. Иммобилизованные ферменты.
ЗАНЯТИЕ № 9
ТЕМА: НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ – I
ЦЕЛЬ: Сформировать знания о строении нуклеиновых кислот и их функциях. Провести гидролиз нуклеопротеинов и освоить качественные реакции определения продуктов гидролиза.
СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:
1. Разбор вопросов теоретического раздела.
2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:
2.1. Нуклеопротеины, их представители, биологическая роль.
2.2. Схема гидролиза нуклеопротеинов.
2.3. Сущность качественных реакций на продукты гидролиза нуклеопротеинов.
3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:
3.1. Гидролиз нуклеопротеинов. Реакции на компоненты нуклеопротеинов в гидролизате:
3.1.1. Биуретовая реакция на полипептиды.
3.1.2. Серебряная проба на пуриновые основания.
3.1.3. Проба Троммера на рибозу и дезоксирибозу.
3.1.4. Молибденовая проба на фосфорную кислоту.
4. Контроль выполнения лабораторной работы.
5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.
1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. - М.: Высш. шк., 1988. - С. 94-96. Работа 53.
2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина. 1983. – С. 29-34.
ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ
1. История открытия и изучения нуклеиновых кислот.
2. Химическая природа нуклеиновых кислот. Различия между ДНК и РНК.
3. Структура и функция ДНК.
4. РНК, виды, особенности структурной организации, биологические функции.
5. Денатурация и ренатурация ДНК. Гибридизация нуклеиновых кислот.
6. Роль белков в структурной организации нуклеиновых кислот. Нуклеопротеины. Структура хроматина. Строение рибосом эукариот.
7. Особенности организации генома человека.
8. Биосинтез ДНК (репликация) у эукариот, общая схема, ферменты, роль ДНК-полимераз. Регуляция синтеза ДНК.
ЛИТЕРАТУРА:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 86-88, 96-113, 478-486, 513-515, 517-520.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 71-73, 77-91, 402, 403-406..
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 92-105.
4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 307-320, 338-349, 350-354.
5. Конспект лекций.
ТЕМА: НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ – II
ЦЕЛЬ: Сформировать знания о биосинтезе нуклеиновых кислот. Выполнить выделение дезоксирибонуклеопротеинов из биологического материала. Освоить метод количественного определения мочевой кислоты в моче.
ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ
СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ:
1. Разбор вопросов теоретического раздела.
2. Контрольные вопросы к лабораторной работе:
2.1. Сравнительное содержание ДНК в тканях.
2.2. Принцип метода выделения дезоксирибонуклеопротеинов из тканей.
2.3. Сущность качественной реакции на ДНК.
2.4. Происхождение мочевой кислоты в организме. Клинико-диагностическое значение исследования мочевой кислоты в крови и моче.
2.5. Принцип метода количественного определения мочевой кислоты в моче.
3. ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА:
3.1. Выделение дезоксирибонуклеопротеинов из тканей животных (демонстрация).
3.2. Определение мочевой кислоты в моче.
4. Контроль выполнения лабораторной работы.
5. Письменная контрольная работа по теоретическому разделу.
ЛИТЕРАТУРА:
1. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. - М.: Высш. шк., 1988. - С. 97-98, 109-110. Работы 54 и 61.
2. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.: Медицина. 1983. – С.35-36, 210-211.
ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ
1. Повреждения ДНК, типы, способы репарации, эксцизионная репарация.
2. Обратная транскрипция, схема, биологическая роль. Представление об онкогенах.
3. Биосинтез РНК (транскрипция) у эукариот, этапы, схема, роль ДНК-зависимых РНК-полимераз.
4. Регуляция синтеза РНК. Теория оперона (лактозный оперон у прокариот).
5. Процессинг матричных, рибосомных, транспортных РНК.
6. Основной постулат молекулярной биологии.
7. Генетический код и его свойства.
8. Образование и строение аминоацил-т РНК. Адапторная функция тРНК.
ЛИТЕРАТУРА:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 3-е изд. – М.: Медицина, 1998. – С. 486-495, 515-517, 520-524.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – 2-е изд. – М.: Медицина, 1990. – С. 377-387.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высш. шк., 1989. – С. 105-115, 135-139.
4. Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. Биологическая химия. – Минск: Асар, 2008. – С. 349-350, 354-369, 387-391, 406-418
5. Конспект лекций.
ЗАНЯТИЕ № 11
ТЕМА: БИОСИНТЕЗ БЕЛКА. ОСНОВЫ МОЛЕКУЛЯРНОЙ БИОЛОГИИ.
ЦЕЛЬ: Сформировать знания о биосинтезе белков и основах методов молекулярной биологии.
СЕМИНАРСКОЕ ЗАНЯТИЕ
СОДЕРЖАНИЕ ЗАНЯТИЯ: