3 Биологическое и функциональное значение коллагеновых аминокислот (стр. 8 из 63)

4. Общая и местная адаптогенная функция. Межклеточный информационный гель, коллагены, эластин. Миграции, адаптогенная пластичность, перегруппировка потоков жидкостей и т. п.

5. Заживляющая (восстанавливающая, регенеративная) функция обеспечивается способностью разрастания соединительной ткани в различных структурах, с целью исправления дефектов кожи, шрамов от ран, язв внутренних органов, восстановления печени, сердца, мозга, например, после появления в этих органах токсических, вирусных или сосудистых омертвений. Способность соединительной ткани заживлять шрамы - это функция, имеющая особое значение для жизни человека. Чтобы это осознать, достаточно посмотреть на шрам – чрезвычайно маленькую цену за пережитое и очевидное доказательство, всегда напоминающее нам, что жизни не было бы, если бы не было процесса заживления. О травме, переломе, кровоизлиянии, мы можем спустя некоторое время забыть, лишь потому, что коллаген и другие белки соединительной ткани восполняют возникшие потери. Если же шрам после удаления опухоли, или другой операции заживает плохо, то эта опухоль возникает вновь. Если после инфаркта, шрам на сердце недостаточно прочен, наступает разрыв сердца. Если вены у человека вялые, возникают геморрой или варикозное расширение.

6. Роста, размножения, развития клеток и органов (функция морфогенетическая). Здесь мы не все наделены одинаково. Генетическое различие в кондиции, качестве коллагена и соединительной ткани заложены уже в детстве и в юношеском возрасте. По количеству микросимптомов (форма и консистенция ушной раковины, нетипичное строение внешних вен, тонкая пергаментная кожа, короткие пальцы и др.) можно предвидеть возможность преждевременного появления болезней, повторяющихся при слабом коллагене соединительной ткани, таких как: полиэндокринопатия, ожирение органов, повышенное давление, атеросклероз, киста яичников, зоб и много других заболеваний обмена веществ.

«Качество» собственного коллагена можно «подсмотреть» в зрачке собственного глаза. Если он там плотный, единый, без пятен и пробелов – это прекрасный прогноз. Если нет – это повод задуматься. Иридология – эта, вопреки некоторым мнениям, точная медицинская наука, может много рассказать об этом.

Непосредственно от качественного и количественного сочетания компонентов соединительной ткани и других тканей, а в особенности от кондиции белков (в основном коллагеновых) соединительной ткани, зависит качество формирующегося органа с присущей ему жизненной функцией. Каждый орган является также огромным хранилищем соединительной ткани, а его функциональность зависит от правильного ведения аминокислотного хозяйства, от правильного обмена компонентов в клетках, волокнах и геля этой ткани. Это именно правильный обмен коллагена в соединительной ткани обуславливает в первую очередь прирост и функциональность мышц, сухожилий, суставов, мозга, органов зрения, кожи и т. д.

Компоненты соединительной ткани, это, прежде всего, две морфологические единицы:

- аморфные субстанции (белковые и не белковые) внешнеклеточного матрикса (ECM – extracellular matrix)

3.1.КОЛЛАГЕН

Главной составной частью, основой соединительной ткани и самым важным человеческим белком является коллаген.

Коллаген (с греческого - cola genno – клееродный) – это наиболее распространенный белок в организме млекопитающих. Он составляет одну третью часть массы всех белков. В глазном яблоке – около 90% белков, в коже – около 70% всей ее массы. Мы находим коллаген в нашем организме повсюду, причем не только в соединительных тканях, но и в костях, волосах и ногтях. Около 40% человеческого коллагена находится в коже – самом большом человеческом органе, который нас защищает, украшает, дышит, выводит, выделяет… В сущности, мы буквально плаваем в коллагеновой реке. Клеточная жидкость, в которую погружены наши ткани – это тоже коллаген.

Однако, коллаген не дан нам навсегда. В организме происходит его постоянный обмен. Он отмирает и одновременно производится и обслуживается хондроцитами, фибробластами (а у простых форм также и кератиноцитами) – клеточными верфями для строительства и ремонта коллагена. Коллаген может возникнуть только и исключительно в ходе метаболических (анаболических) процессов в организмах вида позвоночных. Примитивные организмы его не вырабатывают. Не существует никаких растительных коллагенов. Вначале должна существовать аминокислотная цепочка, разрастающаяся аминовыми или карбоксиловыми рядами. Типичная последовательность эволюции от атома до ткани выглядит так:

1. Водород, углекислота и азот вступают в связь (аминовую группу)

2. К ним присоединяется карбоксиловая группа – возникает простая свободная аминокислота

а затем

Не всегда коллаген эволюционирует до конца этого процесса. Например: производимый корнеоцитами, он останавливается на этапе низких рядов. До трехрядного вида (включительно) коллаген позволяет перенести себя в водный раствор (он растворим). Однако в форме фибриллярной, или волокнистой, коллаген уже не поддается гидратации (не связывает воду) и становится нерастворимым, подобно миозину – белку мышечной ткани. Коллаген может постепенно утрачивать способность связывания воды также и в низкорядных формах. Это происходит в результате последовательного сплетения в сеть, прежде всего, когда организм стареет. У человека это может наступить уже после 60 года жизни.

Коллаген может подвергнуться необратимой денатурации. Это происходит под воздействием температуры (различной для разных коллагенов), микроорганизмов и других условий, но может также произойти и под влиянием солей тяжелых металлов, сильных кислот и щелочей, низкомолекулярных алкоголей, альдегидов, или облучения.

Коллаген присутствует во многих тканях позвоночных. Описано 20 типов коллагена. Однако этот белок скрывает от исследователей еще много тайн. Чаще всего в литературе встречаются следующая типология:

- тип I – наиболее часто встречающийся коллаген, вездесущий в соединительной ткани, коже, сухожилиях, костях, создает шрамы и следы травм

- тип II – выступает в хрящах суставов

- тип III – выступает в коже, в тканях, генерированных работой фибробластов, появляется при заживании ран и швов еще до появления коллагена типа I; стимуляция созидательных клеток может влиять на увеличение его запасов в организме

- тип IV – выступает в плеве и слизистых оболочках, создавая мембраны, разделяющие различные ткани и органы, может также иметь окончательную форму микроволокон (фибрилл)

- тип V – выступает в мякоти тканей, на краях тканей и шрамов, всегда в качестве дополнения коллагена типа I

- тип VI – похож на тип V и выполняет подобные функции

- тип VII – выступает в тканях эпителия и кожи, в стенках кровеносных сосудов

- тип VIII – выступает в эндотелии, во внутренних тканях кровеносных сосудов и в слизистых оболочках

- типы IX, X, и XI - схожи по строению с коллагеном типа II и выступают вместе с ним, преимущественно в хрящевых тканях

- тип XII – присутствует во многих тканях организма, обычно наряду с коллагенами типов I и III.

Случается так, что разные типы коллагена, обозначенные здесь римскими цифрами, до определенной фазы развития ничем не отличаются друг от друга, кроме того, что присутствуют в разных тканях организма. Однако им присваивают отдельные цифры, поскольку некоторые из них останавливаются на определенном уровне (ряду) развития, например, на этапе тройной хелисы (трехрядный вид), или на фибрильном этапе (четырехрядная конструкция). «Не желающим» создавать волокна (пятирядным) присваиваются следующие цифры.

Коллаген с очень многих точек зрения является белком отличным от других протеинов. Специфическим является уже его аминокислотный состав, в котором доминируют глицин (обычно около 30%) и пролин. Присутствуют там также лизин и аминокислоты особого вида – производные лизина и пролина: гидроксилизин и гидроксипролин. Кроме того, в состав входят тирозин и метионин. Зато в коллагене совершенно отсутствуют гистидин и триптофан, аминокислоты, популярные в других белках.

Гидроксипролин (в особенности) и гидроксилизин требуют особого упоминания. Первый выступает в коллагене в значительном количестве, но кроме коллагена почти нигде больше в природе не встречается. Обе эти аминокислоты исключительны, поскольку не ведут своего происхождения и своей истории от процессов трансляции в рибосомах. Они гидроксилируются сразу до формы готового продукта из пролина и лизина в исключительном (а строго говоря – совершенно уникальном) биохимическом энзиматическом процессе, который имеет место лишь в присутствии аскорбиновой кислоты, а затем требуют определенного стабильного, обязательного минимума насыщения организма витамином С. Вообще, исследователям уже известно, что недобор витамина С может полностью заблокировать синтез коллагена по вышеупомянутой причине (невозможности возникновения аминокислоты гидроксипролина) и вызвать, тем самым, ускоренное старение многих тканей. Крайним примером здесь может послужить цинга, болезнь, характеризующаяся выпадением зубов или ускоренным старением кожи.

Особенной отличительной чертой коллагена является также нигде в природе не встречающаяся совершенно необычная последовательность размещения аминокислот в пептидных цепочках. Они всегда создают «тройки», словно бусы сознательно и умышленно нанизанные в таком порядке на нить ожерелья. И всегда первой в последовательности такой тройки стоит глицин, а за ним другие аминокислоты. Наиболее распространенный состав такой «тройки» это комбинация: