Методические указания к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация» Петрозаводск (стр. 1 из 11)
Государственное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
Петрозаводский государственный университет
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
Методические указания к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация»
Петрозаводск
Издательство ПетрГУ
2008
Рассмотрены и утверждены к печати на заседании редакционной комиссии по отрасли науки и техники «биология» 15 мая 2008 г.
Печатаются по решению
редакционно-издательского совета
Петрозаводского государственного университета
Составители
В. В. Осташкова, канд. биол. наук.
Н.Н. Немова, доктор биол. наук,
Н.С. Зыкина, канд. биол. наук.
Предисловие
Указания содержат методические материалы к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация» по темам:
· «Строение, классификация и биологическая роль аминокислот»,
· «Номенклатура отдельных ферментов»,
· «Строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых кислот»,
· «Гормоны».
Контрольные работы, как одна из форм контроля самостоятельной работы и оценки знаний студентов, проводятся в шестом и седьмом семестрах на 3 и 4 курсах специальности «Фармация» заочной формы обучения. Выполнение контрольных работ способствует более глубокому усвоению теоретического материала.
Также представлен теоретический материал по теме «Витамины», необходимый студентам для самостоятельной подготовки к устному опросу.
ТЕМА 1. Строение, классификация
и биологическая роль аминокислот
Задание:
1. Выучить предложенный теоретический материал.
2. Ознакомиться с вариантами контрольной работы по теме.
3. Выполнение контрольной работы по этой теме проводится на первом лабораторном занятии в 6 семестре (летняя сессия).
1.1. Аминокислотный состав белков
Историческая справка. Первая аминокислота – глицин была выделена в 1820 г. методом кислотного гидролиза желатины, полностью расшифрован аминокислотный состав белков в 1938 г., когда была идентифицирована последняя аминокислота – треонин (Имеются данные, что первым был выделен аспарагин из аспарагуса в 1806 г.).
Функции аминокислот. В настоящее время известно более 300 аминокислот, они могут выполнять разные функции:
- входят в состав всех белков – их 20, и такие аминокислоты называют стандартными, или протеиногенными,
- входят в состав только редких, или определенных, белков (например, оксипролин, 5-оксилизин входят в состав коллагена; десмозин – в состав эластина),
- входят в состав других соединений (например, b-аланин входит в состав витамина В3, который необходим для синтеза КоА-SH),
- являются промежуточными метаболитами обменных процессов (например, орнитин, цитруллин),
- необходимы для синтеза биологически активных соединений, например, биогенных аминов, нейромедиаторов,
- необходимы для синтеза азотсодержащих соединений (полиаминов, нуклеотидов и НК),
- углеродный скелет аминокислот может использоваться для синтеза других соединений:
а) глюкозы – такие аминокислоты называются глюкогенными (большинство из протеиногенных),
б) липидов – кетогенными (вал, лей, иле, фен, тир),
- аминокислоты могут быть источником определенных функциональных групп – сульфатной (цистеин), одноугле-родных фрагментов (метионин, глицин и серин), амино-группы (глутамин, аспарат).
Номенклатура аминокислот. Аминокислоты – производные карбоно-вых кислот, в молекуле которых атом водорода у С, стоящего в a-положении, замещен аминогруппой. Общая формула L-изомеров аминокислот:
Отличаются аминокислоты между собой функциональными группами в боковой цепи (R). Каждая аминокислота имеет тривиальное, рациональное и сокращенное трех- или однобуквенное обозначение, например, глицин, аминоуксусная, гли.
Тривиальное название чаще всего связано с источником выделения или свойствами аминокислоты:
- серин входит в состав фиброина шелка (от лат. serius – шелко-вистый),
· тирозин впервые выделен из сыра (от греч. tyros – сыр),
- глутамин выделен из клейковины злаковых (от лат. gluten – клей),
- цистин – из камней мочевого пузыря (от греч. kystis – пузырь),
- аспарагиновая кислота – ростков спаржи (от лат. asparagus – спаржа),
· глицин от греч. glykos – сладкий.
Рациональное название складывается исходя из того, что каждая аминокислота является производной соответствующей карбоновой кислоты.
Сокращенное обозначение используют для написания аминокислотного состава и последовательности аминокислот в цепи. В биохимии чаще всего применяют тривиальное и сокращенное обозначение.
Классификация аминокислот.
Существует несколько классификаций:
1) по химической природе боковой цепи (R),
2) рациональная классификация (по степени полярности радикала, по Ленинджеру),
3) по способности синтезироваться в организме.
По химической природе боковой цепи (R) все аминокислоты делятся на:
1. Ациклические (алифатические):
- моноаминомонокарбоновые (содержат 1 NH2- и 1 СООН-группы);
- моноаминодикарбоновые
(содержат 1 NH2– и 2 СООН–группы);
- диаминомонокарбоновые
(содержат 2 NH2– и 1 СООН–группы);
- диаминодикарбоновые
(содержат 2 NH2– и 2 СООН–группы).
2. Циклические:
А) гомоциклические (фен, тир);
Б) гетероциклические:
- аминокислоты (гис, три);
- иминокислоты (про).
По Ленинджеру (по способности радикала взаимодействовать с водой) все аминокислоты делят на 4 группы:
- неполярные, незаряженные (гидрофобные) – их 8: ала, вал, лей, иле, мет, фен, три, про;
- полярные, незаряженные (гидрофильные) – их 7: сер, тре, глн, асн, цис, тир, гли;
- отрицательно-заряженные – их 2: асп, глу;
- положительно-заряженные – их 3: гис, арг, лиз.
По способности синтезироваться в организме аминокислоты могут быть:
· заменимыми, которые могут синтезироваться в организме;
· незаменимыми, которые не могут синтезироваться в орга-низме и должны поступать с пищей.
Понятие «незаменимые» относительно для каждого вида – у человека и свиней их 10 (вал, лей, иле, тре, мет, фен, три, арг, гис, лиз), у животных с четырехкамерным желудком – 2 серосодержащие (цис, мет), у птиц – 1 (гли).
Физико-химические свойства:
- Растворимы в воде (лучше растворимы положительно- и отрицательно заряженные аминокислоты, затем гидрофиль-ные, хуже – гидрофобные).
- Имеют высокую точку плавления (обусловлено тем, что в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов).
- Обладают оптической активностью, которая обусловлена наличием асимметрического атома углерода (за исключением гли). В связи с этим аминокислоты:
· существуют в виде L- и D-стереоизомеров, но в состав белков высших животных входят в основном аминокислоты L-ряда; количество стереоизомеров зависит от количества асимметрических атомов углерода и рассчитывается по формуле 2n, где n – кол-во асимметрических атомов С;
· способны вращать плоскость поляризованного света вправо или влево; величина удельного вращения у разных аминокислот варьирует от 10 до 30о.
4. Амфотерные свойства (аминокислоты, кроме гли, при физиологических значениях рН и в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов). Величина рН, при которой суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой. Для моноаминомонокарбоновых аминокислот она лежит в интервале 5,5-6,3, диаминомоно-карбоновых – больше 7, для дикарбоновых меньше 7.
- Химические свойства:
· кислотные свойства, обусловленные наличием карбок-сильной группы,
· основные свойства, обусловленные наличием амино-группы,
· свойства, обусловленные взаимодействием аминогруппы и карбоксильной между собой,
· свойства, обусловленные наличием функциональных групп в боковой цепи.
1.2. Строение и биологическая роль протеиногенных аминокислот
I. Ациклические
1. Моноаминомонокарбоновые
Глицин (гли, аминоуксусная к-та):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная.
2. Глюкогенная (гли ®сер®ПВК…).
3. Донор одноуглеродных фрагментов, необходимых для синтеза:
· пиррола,
· пуринсодержащих молекул (нуклеотидов, НК),
· гемсодержащих соединений (гемоглобина, хлорофилла),
· холина (и соответственно ацетилхолина – медиатора парасим-патической системы),
· синтеза креатина (креатинфосфат участвует в мышечном сокращении).
4. Необходим для синтеза трипептида – глютатиона.
Аланин (ала, a-аминопропионовая к-та):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная.
2. Глюкогенная (ала ® сер ®ПВК…).
Серин (сер, a-амино-b-гидроксипропионовая к-та):
Биологическая роль:
1. Протеиногенная.
2. Глюкогенная (сер ®ПВК…).
3. Входит в состав активных центров ферментов (30%).
4. Необходим для синтеза фосфопротеинов (казеин молока).