№48 Фармация (стр. 48 из 142)

 Энергетические напитки содержат редкие витамины группы В. Их количество соответствует суточной дозе, необходимой человеку.

 Подавленность и сонливость вызваны нехваткой в организме нейромедиаторов — веществ, которые передают импульсы от одной нервной клетки к другой. Аминокислоты, входящие в состав энергетических напитков, восполняют этот недостаток.

 Лучше пить энергетические напитки с гуараной, чем растворимый кофе, поскольку гуарана не раздражает слизистую желудка.
Против

 Витамины, содержащиеся в энерготониках, не могут заменить мультивитаминный комплекс.

 Энергетические напитки нельзя пить детям, беременным женщинам и людям, страдающим заболеваниями сердечно-сосудистой системы.

 С алкоголем энерготоники лучше не смешивайте. Ведь кофеин и алкоголь — это антиподы: первый бодрит, а второй расслабляет. К тому же кофеин усиливает действие алкоголя на мозг.

 Не рекомендуется употреблять больше 1 банки бодрящих коктейлей в день. Иначе вы рискуете расшатать нервную систему.

Мнение эксперта
Минкаил Магомет Гаппаров, профессор, заместитель директора Института питания РАМН:
— Компоненты всех энергетических напитков подобраны не случайно. Углеводы заряжают энергией, витамины активизируют работу мышц, а кофеин бодрит. Между прочим, кофеина в них содержится примерно столько же, сколько в чашке кофе.
Но вы же не будете носиться с горячим кофе в течение дня и, конечно, не пойдете с ним на дискотеку. А энерготоники продаются в банках. По-моему, это очень удобно, особенно для тех, кто ведет активный образ жизни.
Михаил Ивлев, президент Ассоциации спортивной аэробики России, заместитель директора компании "Академия Wellness": — Я не рекомендую вам увлекаться энергетическими напитками, тем более пить их каждый день. Вне всякого сомнения, бывают в жизни ситуации, когда человек работает на пределе, из последних сил. В этом случае можно выпить энерготоник, добиться разового эффекта и успокоиться.
Однажды на чемпионате мира мы пробовали один такой энерготоник — Isostar, причем пили его и до, и после тренировок. Очень приятный грейпфрутовый вкусѕ А потом нас познакомили с данными шведских исследований. Оказалось, что этот напиток не лучшим образом влияет на мозг. Так стоит ли игра свеч?
Леля Савосина, фитнес-директор Marina club: — Помните, что, употребляя энергетические напитки, человек обманывает собственный организм. Они действительно бодрят, однако это искусственная бодрость. Но если вы их принимаете, то делайте это по крайней мере грамотно.
Если мечтаете сохранить хорошую форму, тогда пейте энергетические коктейли только до тренировки, поскольку многие из них действительно очень калорийны. Если в ваши планы входит лишь восстановить силы и при этом худеть вы не собираетесь, можете употреблять такие тоники и до, и после занятий.
Однако не забывайте, что, злоупотребляя ими, вы подвергнете опасности вашу центральную нервную систему. Поэтому лично я предпочитаю сложные углеводы, которые содержатся, например, в гречке, бананах и виноградном соке.
Данные продукты дают достаточно энергии для того, чтобы обеспечить вам отличное самочувствие в течение всей тренировки.

Лекции и статьи : Ферменты

Ферменты (от лат. fermentum – закваска), энзимы, специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме и в своём закономерном сочетании составляющие его обмен веществ, катализируются соответствующими Ф. Направляя и регулируя обмен веществ, Ф. играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности.

Как всякие катализаторы, Ф. снижают энергию активации, необходимую для осуществления той или иной химической реакции, направляя её обходным путём – через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньшей энергии активации. Так, реакция АБ ® А + Б в присутствии Ф. идёт следующим образом: АБ + Ф ® АБФ и далее АБФ ® БФ + А и БФ ® Б + Ф. Например, для осуществления реакции гидролиза дисахарида сахарозы, в результате которого образуются глюкоза и фруктоза, без участия катализатора требуется 32 000 кал (1 кал = 4,19 дж) на моль сахарозы. Если же реакция катализируется Ф. b-фруктофуранозидазой, то необходимая энергия активации составляет всего 9400 кал. Подобное понижение энергии активации под влиянием Ф. – следствие перераспределения электронных плотностей и некоторой деформации молекул субстрата, происходящей при образовании промежуточного соединения – фермент-субстратного комплекса (АБФ). Эта деформация, ослабляя внутримолекулярные связи, приводит к понижению необходимой энергии активации и, следовательно, ускоряет течение реакции (см. Катализ, Ферментативный катализ).

История изучения ферментов. В 1814 рус. химик К. Г. С. Кирхгоф открыл ферментативное действие водных вытяжек из проросшего ячменя, расщеплявших крахмал до сахара. Можно считать, что эти работы положили начало энзимологии (ферментологии) как самостоятельному разделу биологической химии. В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые был выделен из солода препарат фермента амилазы, что способствовало развитию препаративной химии Ф. В середины 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения между Л. Пастером, с одной стороны, и Ю. Либихом, П. Э. М. Бертло и К. Бернаром – с другой. Опираясь на свои классические работы, Пастер развивал представление о том, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых Ф., подобных выделяемой из солода амилазе. Однако все попытки выделить из разрушенных дрожжевых клеток растворимый Ф., способный вызвать брожение, не удавались. Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э. Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (названный им зимазой), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений и имело большое значение для дальнейшего развития как энзимологии, так и всей биохимии.

В начале 20 в. Р. Вильштеттер с сотрудниками стал широко применять для выделения и очистки Ф. метод адсорбции (впервые предложен А. Я. Данилевским для разделения Ф. поджелудочной железы). Работы Вильштеттера, имевшие большое значение для характеристики свойств отдельных Ф., привели вместе с тем к принципиально неправильному выводу, что Ф. не принадлежат ни к одному из известных классов органических соединений. Выдающимся успехом в выяснении химической природы Ф. были исследования американских биохимиков Дж. Самнера, выделившего в 1926 в кристаллическом виде Ф. уреазу из семян канавалии, и Дж. Нортропа, получившего в 1930 кристаллы протеолитического Ф. пепсина. Работы Самнера и Нортропа указали путь получения высокоочищенных кристаллических препаратов Ф. и вместе с тем неопровержимо доказали белковую природу Ф.

С середине 20 в. благодаря развитию методов физико-химического анализа (главным образом хроматографии) и методов белковой химии расшифрована первичная структура многих Ф. Так, работами американских биохимиков С. Мура, У. Стайна и К. Анфинсена показано, что Ф. рибонуклеаза из поджелудочной железы быка представляет собой полипептидную цепочку, состоящую из 124 аминокислотных остатков, соединённых в 4 местах дисульфидными связями.

С помощью рентгеноструктурного анализа расшифрована вторичная и третичная структура ряда Ф. Так, методом рентгеноструктурного анализа английский учёный Д. Филлипс в 1965 установил трёхмерную структуру Ф. лизоцима. Показано, что многие Ф. обладают также четвертичной структурой, т. е. их молекула состоит из нескольких идентичных или различных по составу и структуре белковых субъединиц (см. Биополимеры).

Общая характеристика ферментов. Все Ф. разделяются на две большие группы: однокомпонентные, состоящие исключительно из белка, и двухкомпонентные, состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой. Апофермент двухкомпонентных Ф. называют также белковым носителем, а простетическую группу – активной группой. Благодаря работам О. Варбурга, А. Теорелля, Ф. Линена, Ф. Липмана и Л. Лелуара установлено, что простетические группы многих Ф. представляют собой производные витаминов или нуклеотидов. Т. о. была открыта важнейшая функциональная связь между Ф., витаминами и нуклеотидами, являющимися строительными «кирпичиками» нуклеиновых кислот.

Примером двухкомпонентного Ф. является пируватдекарбоксилаза, катализирующая расщепление пировиноградной кислоты на двуокись углерода и уксусный альдегид: CH₃COCOOH ® CH₃CHO + CO₂. Простетическая группа пируватдекарбоксилазы (тиаминнирофосфат) образована молекулой тиамина (витамина B₁) и двумя остатками фосфорной кислоты. Простетические группы ряда важных окислительно-восстановительных Ф. – дегидрогеназ содержат производное амида никотиновой кислоты (ниацина), или же рибофлавина (витамина B₂); в состав простетических группы т. н. пиридоксалевых ферментов, катализирующих перенос аминогрупп (–NH₂) и декарбоксилирование и ряд др. превращений аминокислот, входит пиридоксальфосфат – производное витамина B₆; активная группа Ф., катализирующих перенос остатков различных органических кислот (например, ацетила CH₃CO–), включает витамин пантотеновую кислоту. К двухкомпонентным Ф. относятся также важные окислительные Ф. – каталаза (катализирует реакцию разложения перекиси водорода на воду и кислород) и пероксидаза (окисляет перекисями различные соединения, например полифенолы с образованием соответствующего хинона и воды). Каталитическое действие этих Ф. может быть воспроизведено с помощью ионов трёхвалентного железа. Эти ионы обладают, однако, очень малой каталитической активностью, которая может быть усилена, если атом железа входит в состав гема. Хотя гем обладает уже значительным каталазным действием, его каталитическая активность всё же в несколько миллионов раз меньше активности каталазы, в которой гем в качестве простетической группы этого Ф. связан со специфическ им белком. Гем обладает также слабым пероксидазным действием, однако это действие проявляется в полной мере только после соединения гема со специфическим белком в целостный Ф. пероксидазу. Т. о., соединение простетической группы с белком приводит к резкому возрастанию её каталитической активности. Вместе с тем от природы белка зависит не только каталитическая активность, но и специфичность действия Ф. Прочность связи простетической группы и апофермента различна у разных Ф. У некоторых Ф., например у дегидрогеназ, катализирующих окисление различных субстратов путём отщепления водорода, эта связь является непрочной. Такие Ф. легко диссоциируют (например, при диализе) и распадаются на простетическую группу и апофермент. Простетические группы, легко отделяющиеся от белковой части Ф., называются коферментами.