HOHN\
C=O
H2N/
оксимочевина
«Правда, реакция гидролиза мочевины под влиянием уреазы протекает в 120 раз медленнее, чем гидролиз мочевины» (В. И. Розенгарт Ферменты- двигатели жизниДЖ)
Таким образом, понятие "абсолютная специфичность" является в известной мере относительным.
·ГруповаяГрупповая специфичность. Она характеризует подовляющееподавляющее большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную ему специфичность по отношению креакциик реакции, способен действовать не на один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным химическим строением. Например (смотри пиложениеприложение № 1), три разных фермента, действующие на аминокислоты. все они обладают групповой специфичностью, так как действуют не на какую- нибудь одну аминокислоту, а на многие, иногда на все аминокислоты.
· Относительно групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь тип связи. Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.
·Стереохимическая и оптическая специфичность имеет особое значение. Проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например, L- аргимназа разлагает L-аргитнин на L- орнитин и мочевину, но не действует на Аa- аргининт. Известным примером служит d и L- специфичность оксидаз аминокислот. Стереохимическая и оптическая активность так- же может быть абсолютной и относительной; например, карбоксипептидаза, расщепляющая карбобензокси -глицил-L- фенилаланин совсем не действует на субстрат с Аd- фенилаланином: с другой стороны, эстераза свиной печени разлогаетразлагает метиловый эфир L- миндальной кислоты лишь вдвое быстрее, чемегочем его Аd- изомер.
СОСТАВ.
После того как стало возможным исследование ферментов в бесклеточнойбес клеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Было выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и как все белки, могут быть простыми и сложными в зависимости от сопутствующего компонента небелкового характера (простетической группы).
Ферменты- простые белки- построены только из аминокислот, и их каталитические свойства обусловлены свойством самой белковой молекулы. К этоцэтой группе ферментов относится большинство гидролитических ферментов. Ферменты- сложные белки- содержат в своём составе, помимо белкового компонента, ещё и небелковый- например, нуклеотиды, геминовую группу, витамины, атомы ( катионы ) металла. К таким фермантамферментам обычно относятся ферменты окислительно- восстановительногоокислительно-восстановительного действия. Прочность связи между белковым компонентом и простетической группой в сложных ферментах может быть различной. В некоторых случаях связь прочная, в других - простетическая группа довольно легко отделяется, например при диализе. Легко диссоциирующие простетические группы ферментов получилиназваниеполучили название коферментов. При отделении простетической группы от белковой части фермента - последний теряет свою активность. В простых ферментах активный центр образуется непосредственно группировкой аминокислотных остатков в спиральной цепи белковой молекулы. В сложных ферментах он образуется простетической группой и некоторыми прилегающими к ней остатками. Размер активных центров значительно меньше самой молекулы фермента. На один активный центр приходится масса молекулы с молекулярным весом 30000. В простых ферментах пространственная группировка этих аминокислотных остатков сама по себе определяет структуру активного уентрацентра и каталитическую активность фермента. В сложных ферментах структура активного центра определяется простетической группой и боковыми группами некоторых аминокислотных остатков, пространственная структура которых оказывает существенное влияние на специфичность и каталитическую активность небелкового компонента. Среди таких аминокислотных остатков наибольшее значение имеют SH- группы цистеина, OH- группы серина, несколько меньшее значение имеет индольная группа триптофана, карбонильные группы дикарбоновых аминокислот. Компоненты активного центра нельзя представлять последовательно расположенными на, каком - либо участке цепи. По- видимому , активный центр формируется из компонентов, удалённых в первичной структуре полепиптиднойполипептидной цепи, но пространственно сближенных благодоряблагодаря специфической укладке полипептидной цепи.
КЛАСИФИКАЦИЯКЛАССИФИКАЦИЯ.
Сейчас известно около 2 тысяч ферментов, но список этот не закончен. В зависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6 классов:
· Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции,-реакции оксидоредуктазы;
· Ферменты переноса различных групировокгруппировок ( метильных, амино- и фосфогрупп и другие)- трансферазы.
· Ферменты, осущевствляющие гидролиз химических связей,-связей - гидролазы
· Ферменты негидролитическогоне гидролитического отщепления от субстрата различных группировок (NH3, CO2,H2O и другие)- лиазы.
Ферменты, ускоряющие синтез связей в биологических молекулах при участии доноторов энергии, например АТФ,- лигазы.
· Ферменты, катализирующие превращение изомеров друг в друга,- изомеразы.
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы в организме. Они осущевствляют перенос водорода и электронов и по своим привиальным названием известны как дегидрогеназы, оксидазы и пероксидазы. Эти ферменты отличаются тем, что имеют специфические коферменты и простетические группы. Их подразделяют на функциональные группы доноров, от которых они принимают водород или электроны, и акцепторов, на которые они их передают (на СН-ОН группу, СН- NH группу, C-NH группу и другие).
ТРАНСФЕРАЗЫ – ферменты, переносящие атомные группы ( в зависимости от отготого, перенос какой группы они осущевствляютосуществляют, их соответственно называют). Среди них известны ферменты осущевствляющиеосуществляющие транспорт больших остатков, например гликозилтрансферазы и другие. ТрансферазыТрансферазы благодоряблагодаря разнообразию переносимых ими остатков принимают участие в промежуточном обмене веществ.
ГИДРОЛАЗЫ – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных субстратов (при участии молекул воды). В зависимости от этого среди них различают эстеразы, расщипляющие сложноэфирную связь между карбоновыми кислотами (липаза) тиоловыхтиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и так далиедалее; гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептид - гидролазы, действует на пептидную связь и другие.
ЛИАЗЫ. К этой группе относятся ферменты, способные отщеплять различные группы от субстрата негидролитическимне гидролитическим путём с образованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойной связи. При расщеплении образуется Н2О или СО2 или большие остатки- например ацетил- СоА. Лиазы играют весьма важную роль в процессе обмена веществ.
ИЗОМЕРАЗЫ – ферменты, катализирующие превращение изомерных форм друг в друга, то - есть осущевствляющиеосуществляющие внутримолекулярное превращение различных групп. К ним относятся не только ферменты, стимулирующие реакции взаимных переходов оптических и геометрических изомеров, но и такие, которые могут способствовать превращению альдоз в кетозы или перемещению эфирной связи и другие.
ЛИГАЗЫ. Раньше эти ферменты не отделяли от лиаз, так как реакция последних часто идёт в двух направлениях, однако недавно было выяснено, что синтез и распад в большинстве случаев происходит под влиянием различных ферментов, и на этом основании ввыделенвыделен отдельный класс лигаз (синтетаз). Ферменты, обладающие двойным действием, получили название бифункциональных. Лигазы принимают участие в реакции соединения двух молекул, то-естьто есть синтетических процессах, сопровождающихся расщеплением макроэнергитических связей АТФ или других макроэргов.
«Первое подразделение ферментов на самые крупные группы (6 классов) основано не на названии субстрата, а на природе химической реакции, которую фермент катализирует. Далее, внутри классов ферменты делят на подклассы, руководствуясь строением субстрата. В подклассы объединяют ферменты данного класса, действующие на сходно построенные субстраты. На этом деление не заканчивается. Ферменты Робота естьмама и прапажа каждого подкласса разбивают на подклассы, в которых ещё строже уточняют структуру химических групп, отличающих субстраты друг от друга. Подкласс это последняя низшая ступень классификации. Внутри подклассов перечисляют уже отдельные, индивидуальные ферменты. Таким образом, вся система проста и достаточно стройна:
КЛАСС- ПОДКЛАСС- ПОДПОДКЛАСС- ИНДИВИДУАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ.
В соответствии с этим принципом классификации предложена очень удобная система нумерации (индексации) ферментов. Каждый индекс состоит из четырёх цифр, разделённых точками:
1. Номер класса.
2. Номер подкласса в данном классе
3. Номер подподкласса
4. Номер, присвоенный данному индивидуальному ферменту этого подподкласса» (В. И. Розенгарт Ферменты- двигатели жизни)
Например, амилаза-фермент, гидролизующий крахмал с которой мы уже встречались неоднократно, имеет индекс 3.2.1.1. Классификация ферментов построена так, что в ней оставлены свободные места для ещё не открытых ферментов.
НОМЕНКЛАТУРА.
Ферментология очень долго не располагала, строг научной номенклатурой ферментов. Наименования ферментам давали по случайным признакам (тривиальная номенклатура), по названию субстрата (рациональная), по химическому составу фермента, наконец, по типу катализируемой реакции и характеру субстрата. Примерами тривиальной номенклатуры могут служить названия таких ферментов, как пепсин (от греч. пепсин - пищеварение), трипсин (от греч. трипсис - разжижаю) и папаин (от названия дынного дерева Carica papaja, из сока которого он выделен). По действию все эти ферменты являются протеолитическими, т. е. ускоряют гидролиз протеинов (белков). Характерное название была дано группе окрашенных внутриклеточных ферментов, ускоряющих окислительно-восстановительные реакции в клетке, - цитохромы (от лат. citos - клетка и chroma - цвет).