Основы минералогии гипергенеза (стр. 2 из 4)

Например, в исследованной группе слоистых силикатов ряд увеличения кислотности и, следовательно, уменьшения донорных, жизнеобеспечивающих качеств выглядит следующим образом (в числителе - ЭхП, в знаменателе - извлечение SiO2 бактериями в %): шамозит 4,99/35-мусковит 5,20/15-каолинит 5,34/12-тальк 5,48/4. Показанная последовательность быстро нарушается, когда исследования переносятся на отдельные представители этой группы с различными конституционными изменениями (структурное упорядочение, фрактальность и пр.).

Энергетические показатели - важнейшие в характеристике деструкции минералов в их взаимодействии с микроорганизмами. К сожалению, накопленный опыт анализа энергетики минералообразования и функционирующих абиогенных систем, проводимого на основе разработок классической термодинамики, не может быть автоматически перенесен на механизм биокосных взаимодействий. В числе главнейших причин - неравновесность, необратимость и достаточно строгая направленность конкретных потоков взаимодействия от минерального субстрата к функционирующему организму и наоборот.

В осуществлении реакций, являющихся жизнеобеспечивающими, на определяющее место выходят кинетические параметры, связанные с высокой скоростью биологических процессов и диффузией, т.е. с переносом реагирующих веществ. Реальные природные обстоятельства биокосных взаимодействий требуют значительного снижения высоты, исходного энергетического барьера реакций, преодолеваемого в результате приложения к реагирующим единицам энергии активации, которое интенсифицирует их столкновение друг с другом, необходимое для возбуждения процесса взаимодействия.

Во многих случаях термодинамически выгодная реакция не может осуществляться по причине высокого значения в данных условиях (например, температурных) энергии активации. Хрестоматийным примером служит взаимодействие газообразных кислорода и водорода с образованием воды, требующее для своего осуществления приложения мощной энергии активации, например, в виде пламени либо электрического разряда.

Известно, что природные реакции осуществляются легче благодаря участию в них катализаторов, в роли которых обычно выступают микроэлементы, содержащиеся в растворе реагирующей системы. Катализаторы снижают энергию активации и, следовательно, высоту исходного энергетического барьера реакции, меняя общий характер (дизайн) энергетической траектории процесса.

В биокосных взаимодействиях реакции реализуются в условиях снижения энергий активации за счет специфической функции каталитических агентов живой материи - ферментов (энзимов), ускоряющих реакции, но не расходуемых при этом и не входящих в состав конечных продуктов. На рис. 12 схематично показана зависимость энергетического дизайна реакции и высоты ее барьера от участия ферментов - ферментативная реакция осуществляется в условиях резко сниженного энергетического барьера.

Тончайшая регуляция метаболизма клетки целиком обязана ферментам и их специфичности. Находясь в весьма малых концентрациях и обладая высокой "оборачиваемостью", ферменты катализируют следующие друг за другом многочисленные реакции, протекающие в клетке с большой скоростью. Остановка этих процессов означает гибель клетки. Аналогичную, но более активную роль выполняют также коферменты, содержащие в дополнение к белку лабильную небелковую часть, обычно представленную комплексно связанным металлом - это Fe цитохромной системы, Cu в аскорбиноксидазе, Mo в нитратредуктазе и др. Каждый фермент (или кофермент), катализируя единственную реакцию, входит в ферментную группу, связанную с определенным типом реакций - окислительно-восстановительных, гидролизных, реакций межструктурного переноса и изомеризации, реакций соединения молекул и др. Активность фермента принято измерять в единицах МЕ: 1 МЕ отвечает количеству фермента, превращающему 1 мк/моль (10- 6 моль) субстрата в минуту в стандартных условиях. Для каждого фермента имеется оптимум активности, зависящий от величины рН среды. Изменение рН на две единицы в ту или иную сторону приводит к полной ее потере.

Мельчайшие частицы минерального субстрата, размер которых меньше размера глобуля-фермента, взаимодействуя с бактериальной клеткой, оказываются захваченными ферментами с образованием ферментно-субстратных комплексов (ФСК). Для эффективного взаимодействия частица минерала в ФСК своей индексной "структурной группой" должна быть ориентированной относительно сруктурно-активного центра фермента, так называемого каталитического сайта: структурное подобие (соответствие) минеральной частицы и каталитического сайта фермента - главное условие для функционирования гетерогенного биокатализа и, следовательно, для успешного протекания реакций деструкции минерала (рис.13). Установлено, что более структурно-организованные частицы минерала имеют пониженную энтропию и, следовательно, повышенный "резерв акцепции" при взаимодействии с микроорганизмами и меньшую устойчивость при биокосном взаимодействии. Нужно также заметить, что глобулярный блок ферментов обладает упругой деформацией, способствующей дроблению минерала в ФСК и, следовательно, уменьшению энергии активности в деградационном процессе.

Рис. 12. Энергетический дизайн неферментативной (1) и ферментативной (2) реакций. Еа - энергия активации неферментативной реакции; Еаф - энергия активации фермента-тивной реакции; G - изменение свободной энергии; Р - энерге-тический уровень конечного продукта реакции

Энергетика реакций, протекающих в бактериальной клетке, связана прежде всего с реакциями фосфорилирования, в первую очередь с многократно повторяющейся реакцией синтеза аденозинтрифосфата (АТФ), осуществляющейся с участием кислорода, групп PO4 и электронов, поступающих в клетку извне. В структуре АТФ три мостиковых кислорода (рис. 14), которые, имея высокую насыщенность зарядами (по 2,5 заряда против 2), являются специфическими "запасниками" энергии клетки, расходуемой на различные виды ее метаболизма через реакции окисления, в развитии которых АТФ, теряя группу PO4, переходит в АДФ и даже в АМФ (монофосфат). Восстановление (синтез) АТФ совершается путем нового цикла этого процесса, через присоединение РО4-групп к аденозиндифосфатной структуре и нового формирования высокоэнергетических связей на ее мостиковом кислороде. В этом заключается основная суть окислительно-восстановительного "дыхания" клетки.

В проблеме механизмов биокосного взаимодействия, и в частности, в вопросе о структурном подобии реагирующих минерала и бактериальной клетки, нельзя обойти сравнительно недавно обнаруженные на поверхности бактерий регулярные слои S, состоящие из белковых молекул, через которые клетка осуществляет связь с внешней средой (Северина, 1995).

Живая клетка, представляя собой открытую систему высочайшей организации, функционирует в сложном соответствии со вторым началом термодинамики, со сравнительно небольшим суммарным приращением энтропии, которое допускает ее локальное уменьшение, связанное с формированием высокоорганизованных белковых структур. В то же время жизнеобеспечение клетки происходит в условиях интенсивной деградации субстрата, в том числе и минерального, протекающей с резким увеличением энтропии. В результате общий энтропийный эффект биокосного взаимодействия во времени складывается из сравнительно небольшого внутреннего и интенсивного внешнего приращения энтропии (Елинов, 1989). Чтобы жить, возобновляя клеточные структуры, организм должен резко и постоянно увеличивать энтропию среды, т.е. деструктировать субстрат.

Рис. 14. Фрагмент структуры АТФ

Биокосные системы принадлежат к числу открытых систем, активно обменивающихся с внешней средой массой и энергией. Равновесное состояние такой системы фактически означает ее гибель. В функционирующих же открытых системах равновесие носит только стационарный характер, и процессы динамического взаимодействия связаны с направленным изменением прежде всего концентрации вещества в субстрате. Из этого следует, что энергетические превращения биокосной системы следует характеризовать не только соотношением энергетических уровней исходных и результирующих веществ, включая и "живое вещество", но и скоростью трансформации вещества и энергии в единицу времени, т.е. кинетическими параметрами (Рубин, 1984).

Реакции в механизме биокосного взаимодействия, являясь ферментативными, характеризуются постоянным изменением состояния ферментов из занятого (E1) в свободное (E0) по кинетической константе (k). В результате совершается функционально важный для жизнеобеспечения распад фермент-субстратного комплекса с образованием из субстрата S продукта p, что выражает зависимость