Смекни!
smekni.com

Белки и аминокислоты (стр. 4 из 4)

Значительнаячасть молока идёт на переработку - для производства сливочного масла, сыра икисломолочных продуктов (кефира, ряженки, простокваши, сметаны).

Чтобыполучить кефир, молоко сквашивают - выдерживают в течение 8-10 ч при 20-25 °С,добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под их действием лактоза распадаетсядо молочной кислоты:

с„н„о„ + н,о =

лактоза

== 4СНзСН(ОН)СООН. молочная(2-гидроксипропановая) кислота

Именномолочная кислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как онанакапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание)казеина, которыйвыделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чеммолоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением,из-за чего в кисломолочных продуктах, в частности в кефире,есть небольшое количество алкоголя (до 0,03 %). В кисломолочных продуктахсодержатся также микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворныхбактерий и тем самым улучшают пишеварение.

Творогтоже получают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главнойсоставной частью является белок казеин.

Чтобыприготовить сливочное масло, от молочной сыворотки необходимо отделить капелькижира, входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки - верхний, болеежирный слой, образующийся при отстаивании молока.

Казеинвходит также в состав сыров. Их делают, добавляя в молоко бактериальную закваскуи специальные ферменты, а затем подогревая смесь до определённой температуры. Ввыделившийся сгусток вновь вводят ферменты и подогревают. При этом происходитчастичное изменение структуры и состава казеина. Затем смесь раскладывают поформам и длительное время - до шести месяцев - выдерживают при низкойтемпературе (не выше 15 °С). Во время созревания казеин под действием ферментовраспадается на поли-пептиды и свободные аминокислоты. Часть аминокислотокисляется кислородом воздуха, при этом образуются аммиак, альдегиды, а такжекетокислоты, придающие сыру характерный аромат.

Скисание молока - привычный примерденатурации белка.

МЕДНАЯ КРОВЬ

В холодных водах Перуанского течения в Тихом океане обитаеткальмар Dosidicus gigas. Его сигарообразное тело вместе со щупальцами достигает вдлину3,5 м, а масса гигантаможет превышать 150 кг. Мощные мышиы выбрасывают струю воды с силой, с какой она бьёт изпожарного рукава, благодаря чему кальмар способен двигаться со скоростью до 40 км/ч. Клювом, очень крепким и острым,он может перебить стальной кабель. По свидетельству очевидцев, кальмарбуквально в клочья раздирает 20-килограммовую рыбину. Этот свирепый хишникочень опасен и для человека. В книге Франка Лейна “Царство осьминога”утверждается, что “человек, упавший за борт в местах, где обитает многокальмаров, не проживёт и полминуты”.

Чтобы “зарядиться”энергией, этому обитателю океана требуется много кислорода - не менее 50 л в час. По-ступаюший из морской водыкислород разносится по телу кальмара с помошью особого белка, содержащего медь, - гемоиианина (от греч. “гема” - “кровь” и “кианос” - “лазурный”, “голубой”).

Стоит заметить, что в кровипозвоночных кислород “транспортируют” атомы железа в составе гема - особой сложной молекулы, котораявходит в состав белка гемоглобина. Им буквально нашпигованы красные кровяныеклетки- эритроциты. Молекулагемоглобина содержит четыре гемовых фрагмента, каждый из которых способенсвязать молекулу кислорода. В отличие от гемоглобина, в гемоиианине атомы мединепосредственно связаны с белковыми молекулами, которые не включены ни в какиеклетки, а свободно “плавают” в крови. Зато одна молекула гемоииани

на способна связать до 200 атомов меди. И ешё одна особенностьгемоииани-на -его молекулы имеют огромные даже для белков размеры. У “обычных” белков,входящих в состав яиц, молока, мыши, молекулярная масса колеблется в пределахот б тыс. до 1млн, а молекулярная масса гемоиианина может достигать 10 млн! Это один из самых крупныхбелков; больше по размеру и массе только белковые комплексы у вирусов.

Гемоиианин - очень древний белок. Он устроенпроще, чем гемоглобин и не так эффективен. Тем не менее при малом содержаниикислорода в морской воде гемоиианин довольно успешно снабжает им тканихолоднокровных животных. Так, давление кислорода в жабрах лангуста составляетвсего7 мм рт. ст. (930 Па), а в тканях - 3 мм рт. ст.; причём концентрация этогогаза в крови лангуста в 20 раз выше, чем в морской воде.

Кроме кальмаров, кислород переносится“голубой кровью” также у де-сятиногих ракообразных (омары, крабы, креветки).Гемоиианин найден у всех головоногих моллюсков (осьминоги, кальмары,каракатицы), разнообразных улиток, пауков и др. А вот у морских гребешков,устриц и других двустворчатых моллюсков его нет.

Количество гемоиианина в крови можетбыть самым разным. Так, у шустрых осьминога и мечехвоста (морское животное типачленистоногих) концентрация этого необычного белка доходит до 10 г в 100 мл крови - почти столько же гемоглобина в кровичеловека. В то же время, у малоподвижного съедобного моллюска морское ушко Hatiotistuberculata в 100 мл крови всего 0,03 г гемоиианина. Это и понятно: чемболее активно животное,

чем больше кислорода необходимо ему для восполненияэнергетических затрат, тем выше в крови концентрация белка, переносящегокислород.

Гемоиианин был открыт в 60-х гг. XIX в., когда биологи заметили, что кровьголовоногих моллюсков при прохождении через жабры окрашивается в голубой цвет.А в1878 г. бельгийскийфизиолог Леон Фредерик доказал, что голубой цвет вызван реакцией кислорода смедьсодержащим белком, который он назвал гемоиианином. Когда последний теряеткислород, он, в отличие от гемоглобина, становится бесцветным. Примечательно,что всю работу по изучению нового белка Фредерик выполнил в течение одного дня.

Из гемоиианина нетрудно полностьюизвлечь медь. Аля этого достаточно обработать белок в отсутствие кислородареактивом, который прочно связывается с ионами одновалентной меди. Таким жеспособом можно определить содержание меди в гемоиианине. Лишённый этого металла,он теряет способность переносить кислород. Но если потом ввести в раствор белкаионы Си"1',гемоиианин восстанавливает свою физиологическую активность. Так было доказано,что в отсутствие кислорода медь гемоиианина находится в степени окисления +1. При избытке же этого газа происходитчастичное окисление металла. При этом всегда на одну связанную гемоиианиноммолекулу кислорода приходится два атома меди. Таким образом, кислород окисляетровно половину атомов меди. Это ещё одно отличие гемоиианина от значительноболее распространённого в животном мире гемоглобина, в котором все атомы железаравноценны и имеют заряд +2 как в свободном состоянии, так и в комплексе с кислородом.

Список использованнойлитературы:

1)   Энциклопедия для детей “Аванта+”.Том17.Химия. Москва 2000. (стр480-293)