Смекни!
smekni.com

Гепарин (стр. 2 из 4)

и расположения О - сульфатных групп , а также от размера скелета молекулы

этого полисахарида . Активность выше в препаратах с большим содержанием

эфиросвязанной серы . С.В. Бычков и В.Н. Харламова (1975) показали , что

активность фракции , в которой на дисахаридную структурную единицу прихо-

дится четыре остатка серной кислоты , в 1,4 раза превышает активность фра-

кции гепарина с тремя остатками . Таким образом , антикоагулянтные актив -ность гепарина растет по мере увеличения содержания в молекуле остат-

ков серной кислоты. Видимо, данная активность зависит от положения остатков серной кислоты в молекуле гепарина , а также от длины цепи моле кулы . В экспериментах с плазмой крови кроликов получено , что максималь-

ная антикоагулянтная активность гепарина проявляется при рН плазмы

7,3—7,5 , а минимальная при рН 6,1—6,5.

Высказано утверждение , что биологическая активность гепарина опреде-

ляется степенью сульфатации , карбоксилации , а также размером , формой

молекулы и молекулярным весом . В частности , показано , что десульфирование , происходящее в результате мягкого гидролиза , сопро- вождается уменьшением биологической активности . При сильной щелочной

реакции среды гепарин разрушается , что выражается в быстрой потере им

в первую очередь антилипемической активности . С другой стороны , даже

низкая кислотность вызывает потерю гепарином антикоагулянтной активности.

Причем степень этой потери прямо пропорциональна степени появления в

молекуле гепарина свободных аминогрупп . Полная инактивация происходит

когда более половины азота присутствуют в форме свободных NH2 - групп .

Под действием горячей уксусной кислоты гепарин теряет значительную часть

антикоагулянтной активности при одновременном сохранении молекулярного

веса и содержания глюкозамина . При этом наблюдается увеличение кон- станты седиментации и степени полидисперсности параллельно с умень-

шением фрикционного соотношения . Предполагается , что аминный азот ,

который первым отщепляется в процессе рекристаллизации гепарина после

его обработки кислотой , играет важную роль в проявлении антикоагулянтной

активности . При рН среды 1—2 и 25° в течение 25 часов изменения биоло-

гической активности гепарина не происходит . Изменение активности наб-

людается после воздействия в течение 60 часов рН 4,4 и 23° . Видимо под влиянием кислоты в молекуле гепарина образуются внутренние эфиры , что объясняет наблюдаемые изменения молекулярного веса , внутренней

вязкости и состава молекулы .

Многочасовое воздействие на бычий a- и w- гепарин 40%-ной уксусной

кислотой при 37° сопровождалось потерей этими веществами 7—8% суль-

фатных групп и почти 100% антикоагулянтных свойств .

Гепарин не изменяет своих нативных свойств , в частности антикоагу-

лянтной активности , в процессе обработки его паром при 100° в течение

часа при рН 7 . Следовательно , гепарин можно стерилизовать .

Отмечена корреляция между антикоагулянтной активностью фракций

гепарина и его молекулярным весом . Так даже при незначительном уров- не сульфата (2,0 — 2,8 сульфатных групп на остаток глюкозы) у препара-

тов гепарина с низким молекулярным весом (степень полимеризации равна

9) отмечалась слабая активность . Интересно , что сульфатированные дек-

страны с высоким молекулярным весом также проявляют весьма высокую

антикоагулянтную активность . Активность низкомолекулярных фракций гепа-

рина мала . Антикоагулянтная активность гепарина с молекулярным весом

от 2500 до 15500 увеличивается по мере возрастания молекулярного веса

до 10000 , но дальнейшее возрастание не вызывает заметных сдвигов .

Уменьшение молекулярного веса гепарина при гидролизе в большей мере

обусловлено степенью десульфатации молекулы , чем ее деполимеризации.

При частичном гидролизе отмечено также падение молекулярного веса

и соотношения осей молекулы гепарина , а также снижение вязкости в

воде . С помощью дисперсии оптического вращения показано , что N -

- десульфатация гепарина не изменяет его естественной структуры , но

полная десульфатация вызывает исчезновение нативной конформации .

g-облучение вызывало деполимеризацию гепарина , но десульфатация при этом не наблюдалась . Воздействие УФ - излучения снижало антикоагулян-

тную активность и уменьшало потенциальную возможность связывания их

катионных красителей . Поток же электронов обусловливал деполиремиза-

цию гепарина .

Действие гепарина , ингибитора практически всех фаз процесса сверты-

вания крови , проявляется при наличии и участии кофактора гепарина ,

присутствующего в плазме крови . Кофактор гепарина , возможно , предста- вляет собой одну из фракций сывороточного альбумина .

Прежде всего необходимо подчеркнуть , что в настоящий момент нет пол-

ной ясности относительно механизмов биосинтеза гепарина . Исходные

вещества необходимые организму для образования гепарина , - глюкоза и

неорганический фосфат . Сульфатация происходит в тучных клетках сразуже вслед за полимеризацией .Напротив , Райс и соавторы (Rice et al.,1967)

считают , что перенос сульфата происходит на низкомолекулярные пред-

шественники . Предполагают также , что способность управлять переходом

сульфата в N - десульфированный гепарин проявляет микросомальная фракция из гомогената мастоцитов опухоли и что свободные аминогруппы

необходимы для энзиматической N - сульфатации гликозаминогликанов

На основании экспериментов , проводимых на ткани мастоцитомы мы - ши , по изучению биосинтеза специфического остатка глюкуроновой кис- лоты была предложена схема реакций биосинтеза в области связи ге-

парин - полипептид . Высказано предположение , что в процессе синтеза происходит ряд специфических гликозилтрансферазных реакций . При этом

продукт каждого предыдущего этапа служит субстратом для следующей

реакции . Для каждой реакции переноса необходим отдельный фермент .

наличие одного из таких ферментов - глюкуронозилтрансферазы обнаруже-

но в мембране тучных клеток .

Вопрос о точной локализации структур , связанных с биосинтезом

гепарина , до сих пор не решен . Однако есть многочисленные указания

на то , что непосредственное отношение к синтезу имеют тучные клетки

соединительной ткани , а также генетически родственные и функциональ-

но близкие им базофильные клетки крови , в связи с чем и те и другие

получили название “гепариноциты”. Доказано , что содержащие гепарин

гранулы тучных клеток выделяют это вещество в межклетники и кровь .

Также базофилы служат источником гепарина , выделяя в плазму крови

небольшие порции этого антикоагулянта . Но отмечая несоответствие между общим количеством гепарина в организме и его содержанием в

тучных клетках , предполагает возможность существования и других источ-

ников гепарина .

Известно , что тучные клетки , имеющиеся в организме не только выс-

ших животных , но и морских звезд , моллюсков , ракообразных и представляющие собой обязательную часть соединительной ткани , разви-

ваются из тканей мезенхимы . Предшественниками тучных клеток являют-

ся , очевидно , промакрофоги моноцитарного происхождения . Вероятно , кле-

точные элементы крови моноцитарного ряда , проникая в межклетники сое-

динительной ткани , дают начало тучным клеткам . Как считается , молодые

тучные клетки берут свое происхождение от клеток , подобных средним

лимфоцитам . последние также активно синтезируют гепарин и другие су-

льфатированные мукополисахариды .

Основанием для утверждения о непосредственном отношении тучных клеток к процессу свертывания крови послужило их расположение вблизи

кровеносных сосудов , а также то , что они являются носителями гепарина.

До 90% всей массы тучных клеток приходится на заполняющие цитоплаз-

му базофильные метахроматические гранулы диаметром 0,3 - 1,0 мк . На

1 мг тучных клеток крысы приходится 316 международных единиц гепарина,

который весьма прочно связан с гранулами , так что его можно выделить

лишь после их разрушения . Наряду с этим имеются указания на то , что

гепарин находится в цитоплазме в свободном состоянии .

В пользу того , что гепарин синтезируется в тучных клетках , говорит факт обнаружения в них ряда ферментов , обеспечиваюших образование

сульфатированных мукополисахаридов . Весьма важным доказательством

служит и то , что меченые предшественники включаются в гепарин гранул

тучных клеток , сам же предварительно меченый гепарин в них не обна-

руживается . Кроме гепарина в гранулах тучных клеток разных видов мле-

копитающих содержатся нейтральные мукополисахариды , гепарин - моно-

сульфат . Основу гранул представляет комплекс белок - гепарин . Гепарин

существует преимущественно в жесткой валентной комбинации с белками

и практически не обнаруживается в заметных количествах как экстрацел-

лулярный компонент соединительной ткани . Прочная связь гепарина и бел-

ка при этом обусловлена соединением сульфатных и карбоксильных групп

полисахарида с NH-группами аргинина белка . Менее прочно с этим ком-

плексом посредством свободных СОО - групп белка связан гистамин.

Относительно происхождения гранул тучных клеток существует и такая

точка зрения , согласно которой они являются производными аппарата Го-

льджи . С другой стороны считается , что они представляют собой специ-

фические структуры , дифференцировавшиеся из митохондрий .

Гепарин содержится во всех тканях млекопитающих , имеющих клеточные элементы : в печени , легких , селезенке , в стенках кровеносных

сосудов , в пищеварительном тракте , коже и др. Есть он и в муцине сви-