Специфичность фермента амилазы (стр. 2 из 5)
Фосфатазы катализируют гидролиз фосфорных эфиров. Особенно широко распространены фосфатазы, действующие на сложные эфиры фосфорной кислоты и углеводов, например глюкозо-1-фосфатаза:
Гликозидазы. Эти ферменты ускоряют реакцию гидролиза гликозидов.
Пептид-гидролазы. Ферменты этого подкласса ускоряют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах, при определенных условиях также синтез пептидных связей. Химизм процесса гидролиза белков и пептидов при участии пептид-гидролаз можно выразить следующей схемой:
Амидазы ускоряют гидролиз амидов кислот. Из них важную роль в биохимических процессах в организме играют уреаза, аспарагиназа и глутаминаза.
Аспарагиназа и глутаминаза укоряют гидролиз амидов дикарбоновых кислот – аспарагиновой и глутаминовой, например:
К гидролазам, кроме амидаз, относится аргиназа. При ее посредстве аминокислота аргинин гидролизуется на орнитин и мочевину:
Лиазы.
К классу лиаз относят ферменты, ускоряющие негидролитические реакции распада органических соединений по связям С–С; С–N; C–O и т.д. При этом замыкаются двойные связи и выделяются такие простейшие продукты, как СО2, Н2О, NH3 и т.п.
Одну из важнейших групп ферментов этого класса являются углерод-углерод-лиазы (С–С-лиазы). Среди них особое значение имеют карбокси-лиазы (декарбоксилазы) и альдегид-лиазы.
В природе широко распространены декарбоксилазы кетокислот и аминокислот, катализирующие реакции по следующим схемам:
характерным представителем альдегид-лиаз является альдолаза, катализирующая обратимую реакцию расщепления фруктозо-1,6-дифосфата до фосфотриоз:
Другую важную группу лиаз составляют углерод-кислород-лиазы (гидролиазы), ускоряющие реакции гидратирования и дегидратирования органических соединений. В качестве представителя гидро-лиаз приведем фумарат-гидратазу:
Примером углерод-азот-лиаз может служить аспартат-аммиак-лиаза, ускоряющая реакцию прямого дезаминирования аспарагиновой кислоты:
Некоторые лиазы ускоряют реакции не только распада, но и синтеза. Например, из дрожжей выделена L-серин-гидро-лиаза, отщепляющая от серина воду и присоединяющая сероводород, в результате чего синтезируется аминокислота – цистеин.
Подобные ферменты называют синтазами.
Изомеразы.
Ферменты, относящиеся к этому немногочисленному (около 90 индивидуальных ферментов) классу, ускоряют геометрические или структурные изменения в пределах одной молекулы. Эти изменения могут состоять во внутримолекулярном переносе водорода, фосфатных и ацильных групп, в изменении пространственного расположения атомных группировок, в перемещении двойных связей и т.п. Важнейшими изомеразами являются триозофасфтизомераза, фосфоглицерат-фосфомутаза, альдозомутаротаза и изопентенилдифосфатизомераза.
Триозофасфтизомераза ускоряет перенос атомов Н в процессе превращения 3-фосфоглицеринового алдегида в фосфодиоксиацетон и обратно:
Фосфоглицерат-фосфомутаза обеспечивает достаточную скорость превращения 2-фосфоглицериновой кислоты в 3-фосфоглицериновую кислоту и обратно:
Мутароза является представителем стереоизомераз, она ускоряет реакцию превращения D-глюкопиранозы в D-глюкопиранозу:
Изопентенилпирофосфат-изомераза катализирует реакцию перестройки изопентилпирофосфата в диметилаллилпирофосфат, что связано с перемещением двойной связи из 3-го во 2-е положение:
Изопентенилпирофосфат-изомераза содержит содержит свободные сульфгидридные группы, верятно, в виде радикала цис в белковой молекуле, и именно благодаря им обеспечивается указанная выше реакция, имеющая огромное значение для синтеза полизиопреноидов и стеролов.
Лигазы (синтетазы).
К лигазам относятся ферменты, катализирующие соединение друг с другом молекул, сопряженное с гидролизом пирофосфатной связи в молекуле АТФ или иного нуклеозидтрифосфата.
В качестве примера действия лигазы можно привести синтез пантотеновой кислоты из
1.2 АМИЛАЗЫ. СТРОЕНИЕ, ФУНКЦИИ
Амилазы (от лат. amylum - крахмал), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и др. родственных олиго- и полисахаридов, гл. обр. по 1,4
глюкозидной связи (см., напр., схему в ст. О-Гликозидгидролазы). При приготовлении дрожжевого теста дрожжи разлагают крахмал с помощью амилазы до ди- и трисахаридов, которые потом используются в жизнедеятельности, образуя в результате спирт, углекислый газ (CO2) и другие метаболиты, которые придают хлебу специфический вкус и «поднимают» тесто. Однако, это длительный процесс, поэтому в современных технологиях амилаза используется как одно из важных составляющих специальной добавки, ускоряющий процесс брожения. Бактериальная амилаза используется в стиральных порошках для разложения крахмала, присутствующего в белье. 
А. (мол. м. 50 тыс.) участвует в гидролизе сахаров, содержащих подряд три или более остатков глюкозы. Расщепление связей может происходить между любыми остатками глюкозы, причем остатки моносахаридов в месте разрыва имеют конфигурацию 
аномеров. 
А. превращает амилозу крахмала в глюкозу и мальтозу. Находящийся в крахмале амилопектин, содержащий в молекуле 1,6 
связи, полностью не гидролизуется - остается разветвленный полисахарид, т. наз. "остаточный декстрин". 
А. обладает слабокислыми св-вами. Ионы Са2+ и Cl- активируют ее. Присутствует во всех тканях животных и растений, а также в микроорганизмах. По каталитич. активности ферменты из разных источников значительно отличаются друг от друга. 
А. слюны, поджелудочной железы и слизистой кишечника участвуют в переваривании пищи, 
А. печени расщепляет гликоген. 
А. (мол. м. 50-200 тыс.) последовательно отщепляет остатки 
мальтозы от невосстанавливающего конца цепи полисахаридов. Под действием 
А. из амилозы образуется мальтоза, а из амилопектина также "остаточный декстрин". Содержится 
А. в солоде. 
А. (экзо-1,4 
глюкозидаза; мол. м. 50-100 тыс.) последовательно отщепляет концевые остатки 
D-глюкозы от невосстанавливающих концов цепей полисахаридов с образованием 
D-глюкозы. Способна также расщеплять 1,6 
связь, если следующие за ней моносахариды соединены в положениях 1 и 4. Содержится в плесневых грибах. Определение активности А. используют в диагностич. целях, в частности для идентификации гликогеноза. А. (в т. ч. иммобилизованные) применяют в пром-сти: 
А.-для "осахаривания" крахмала, 
А.-для произ-ва глюкозы.Функции. Амилаза - гидролитический фермент - разлагает крахмал и гликоген до мальтозы. Амилаза образуется преимущественно в слюнных железах и поджелудочной железе, поступает затем соответственно в полость рта или просвет двенадцатиперстной кишки и участвует в переваривании углеводов пищи. В сыворотке крови выделяют соответственно панкреатический и слюнной изоферменты амилазы. Значительно более низкой амилазной активностью обладают также такие органы как яичники, фаллопиевы трубы, тонкий и толстый кишечник и печень. Фермент выводится почками. Следовательно, увеличение сывороточной активности амилазы приводит к повышению активности амилазы в моче. Амилаза может образовывать крупные по размеру комплексы с иммуноглобулинами и другими белками плазмы, поэтому не проходит через почечные клубочки, поэтому содержание ее в сыворотке возрастает, в моче наблюдается нормальная активность амилазы.