Смекни!
smekni.com

Роль пептидов в функционировании нервной системы (стр. 7 из 7)

7. Albert L. Lehninger “Principles of biochemistry” Worth Puplishers, Inc 1982

8. В. К. Плакунов «Основы энзимологии» М.: Логос, 2001.

9. Дж. Г. Николс, А.Р. Мартин, Б. Дж. Валлас, П.А. Фукс «От нейрона к мозгу» М.: Едиториал УРСС, 2003.

10. О.А. Гомазков «Нейропептиды — универсальные регуляторы. Почему?» //Природа № 4, 1999.

11. Л.Ф. Панченко, Н.В. Митюшина, Н.В. Фирстова, М.Т. Генгин «Метаболизм энкефалинов при различных функциональных и патологических состояниях организма» http://medi.ru/pbmc/8890401.htm

12. А.Н.Вернигора, Н.В. Щетинина, М.Т. Генгин «Исследование активности основных (отщепляющих остатки аргинина и лизина) карбоксипептидаз у крыс разного возраста» // «Биохимия» № 10 т. 61, вып. 10, 1996

13. Н. Грин, У. Стаут, Д. Тейлор «Биология» М.: Мир, 1996.

14. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. «Биохимия человека» М.: Мир, 2004

15. A.N. Vernigora, N.N. Nikishin, M.T. Gengin “Proteolytic Enzymes and Regulation of the levels of Active Neuropeptides” //Biochmistry (Moscow), Vol. 60, No. 10, 1995

16. Walker,J.B. & Bajzar,L. Complete inhibition of fibrinolysis by sustained carboxypeptidase B activity. The role and requirement of plasmin inhibitors. J Thromb Haemost (2007)

17. Aviles,F.X. & Vendrell,J. Carboxypeptidase B. In Handbook of Proteolytic Enzymes, 2 edn (Barrett,A.J., Rawlings,N.D. & Woessner,J.F. eds), p.831-833, Elsevier, London (2004)

18. .N. Vernigora, M.T. Gengin «Proteolytic Enzymes: Subcellular Location, Properties, and involvement in Neuropeptide Turnover. A Review» // Biochemistry (Moscow) Vol. 61, No 5. 1996

19. Ferrer,M., Zuck,P., Kolodin,G., Mao,S.S., Peltier,R.R., Bailey,C., Gardell,S.J., Strulovici,B. & Inglese,J. Miniaturizable homogenous time-resolved fluorescence assay for carboxypeptidase B activity. Anal Biochem (2003) 317, 94-98

20. Muller,C.A., Appelros,S., Uhl,W., Buchler,M.W. & Borgstrom,A. Serum levels of procarboxypeptidase B and its activation peptide in patients with acute pancreatitis and non-pancreatic diseases. Gut (2002) 51, 229-235

21. Mock,W.L. & Xu,D.H. Catalytic activity of carboxypeptidase B and of carboxypeptidase Y with anisylazoformyl substrates. Bioorg Med Chem Lett (1999) 9, 187-192

22. А.Н. Вернигора, М.Т. Генгин «Частичная характеристика основной фенилметилсульфонилфторид-ингибируемой карбоксипептидазы из головного мозга кошки» //Биохимия т. 60, вып 11, 1995

23. A.N. Vernigora, N.N. Nikishin, M.T. Gengin «On the interaction between the activities of carboxypeptidase H and angiotensin-converting enzyme» // Biochemistry (Moscow) Vol. 60, No 1, 1995

24. Marzban,L., Soukhatcheva,G. & Verchere,C.B. Role of carboxypeptidase E in processing of pro-islet amyloid polypeptide in {beta}-cells. Endocrinology (2005) 146, 1808-1817

25. Fricker,L.D. Carboxypeptidase E. In Handbook of Proteolytic Enzymes, 2 edn (Barrett,A.J., Rawlings,N.D. & Woessner,J.F. eds), p.840-844, Elsevier, London (2004)

26. Fricker,L.D., Plummer,T.H., Jr. & Snyder,S.H. Enkephalin convertase: potent, selective, and irreversible inhibitors. Biochem Biophys Res Commun (1983) 111, 994-1000

27. Fricker,L.D. & Snyder,S.H. Purification and characterization of enkephalin convertase, an enkephalin-synthesizing carboxypeptidase. J Biol Chem (1983) 258, 10950-10955

28. Fricker,L.D. & Snyder,S.H. Enkephalin convertase: purification and characterization of a specific enkephalin-synthesizing carboxypeptidase localized to adrenal chromaffin granules. Proc Natl Acad Sci U S A (1982) 79, 3886-3890.