9. Жизнь животных. - М. : Просвещение. - Т.4. Ланцетники. Круглоротые. Хрящевые рыбы. Костные рыбы. 1983. - 575 с.;
10. Жизнь животных - М.: Просвещение. - Т.5 Земноводные. Пресмыкающиеся. 1985. - 399 с.
11. Жизнь животных - М.: Просвещение. - Т.6 Птицы 1986, - 527 с.
12. Жизнь животных - М.: Просвещение. - Т.7 Млекопитающие
13. Красная книга СССР. Редкие и находящиеся под угрозой исчезновения виды животных и растений. Т.1. - М.: Лесная промышленность, 1984. - 392 с.
14. Красная книга РСФСР. Животные. - М. : Россельхозиздат, 1983. - 453 с.
15. Ресурсы живой фауны. Ч.2. Позвоночные животные суши. - Ростов н/Д: РГУ, 1982. - 320 с.
ПРОГРАММА
вступительного экзамена для магистерской программы «Биохимия»
Введение. Предмет биологической химии. Основные исторические этапы развития биохимии. Биохимия - наука о молекулярных основах жизни, единых для всех живых организмов. Основные признаки живой материи, отличие живого от неживого. Сложность и высокая степень организации, многообразие и высокая скорость химических реакций в живых организмах, их упорядоченность в пространстве и во времени, специфичность и регуляция биохимических процессов, способность к точному самовоспроизведению. Живые организмы - открытые системы. Химический состав живых организмов. Биохимическая эволюция. "Система принципов" в соответствии с которой произошел их отбор химических элементов молекул в состав биоорганических соединений. Все живые организмы содержат макромолекулы, построенные по общему плану. Мономеры, из которых построены макромолекулы, выполняют различные функции. Вода - самое распространенное соединение в живых организмах. Свойства и конформация биомолекул определяются их взаимодействием с окружающей средой. Абиогенный синтез органических молекул. Методы биологической химии. Исследования на целых организмах, переживающих тканях, тканевых препаратах и субклеточных фракциях. Химические, физические и изотопные методы в биохимии. Связь биохимии с другими науками. Понятие о метаболизме. Извлечение и преобразование энергии, синтез компонентов клетки - основные функции метаболизма. Катаболизм и анаболизм.
БЕЛКИ, СТРУКТУРА И СВОЙСТВА Белки - основа жизни. Каталитическая, структурная, сократительная, транспортная, защитная, энергетическая, регуляторная функции белков. Роль белков в иммунных реакциях организма. Причины полифункциональности белков: полифункциональность их физических и химических свойств, разнообразие пространственных структур (конформаций), способность к денатурации и ренатурации, каталитические свойства, образование надмолекулярных комплексов.
Элементарный состав белков. Аминокислоты - структурные единицы белков. Классификация аминокислот по свойствам их радикалов: неполярные (гидрофобные), полярные (гидрофильные), гидрофильные заряженные отрицательно и заряженные положительно аминокислоты. Свойства аминокислот. Кислотно-основные свойства аминокислот. Кривые титрования аминокислот. Амфотерность. изоэлектрическая точка. Буферные свойства. Химические свойства. Реакции на аминогруппу и карбоксильную группу. Реакции на отдельные аминокислоты.
Белки - линейные полимеры аминокислот. Способ связи аминокислот в белках. Доказательства универсальности пептидной связи в белках. Реакция на пептидную связь.
Принципы структурной организации белков. Первичная структура белков - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. пептидная связь и ее свойства: копланарность, транс- и цис- пептидная связь, величина торсионных углов. Значение первичной структуры для конформации белков и их функции.
Вторичная структура. Водородная связь. b-структура. Параллельные и антипараллельные складчатые листки. a-спираль. Характеристика спирали Полинга. Вклад отдельных аминокислот в образовании вторичной структуры белка. Суперспираль - структура фибрилярных белков. Особенности аминокислотного состава фибриллярных белков. Структура коллагена и фиброина шелка.
Конформация глобулярных белков. Роль аминокислотных остатков в ее образовании. Нековалентные взаимодействия, определяющие структуру белковой молекулы. Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия: дисперсионные, гидрофобные, электростатические связи радикалов аминокислот. Водородная связь. Роль среды в образовании конформации белков. Принципы самосборки белковых молекул. Структурный домен - единица свертывания полипептидной цепи. Третичная структура белка - относительное расположение доменов в пространстве. Четвертичная структура белков. Дисульфидные связи в белках. Значение четвертичной структуры белков для их функции. Рентгеноструктурный анализ белков. Строение и функции миоглобина и гемоглобина.
Свойства белков. Масса, заряд белковой молекулы. Кислотно-основные свойства белков. Изоэлектрическая точка, буферные свойства белков, растворимость. Методы фракционирования белков: ультрацентрифугирование, гель-фильтрация, электрофорез, ионообменная хроматография, распределительная хроматография, высаливание.
Классификация белков: по формулам молекул, по растворимости, по структуре.
Характеристика классов протеидов: нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды.
ФЕРМЕНТЫ
Каталитические свойства белков. Ферменты.
Причины инертности биоорганических соединений и огромной скорости их химических превращений в организме. Биологический катализ. Каковы сходства и различия неорганических и биологических катализаторов. Характеристика ферментов по силе действия, избирательности действия (специфичность), высокой чувствительности и факторам внешней среды. Понятие о снижении энергии активации химической реакции как основы ферментативного катализа.
Характеристика ферментов как белковых соединений: зависимость активности от условий среды, оптимум рН, термолабильность.
Строение ферментов: одно- и двухкомпонентные ферменты. Понятие о коферменте, простетической группе, апоферменте и холоферменте.
Однокомпонентные ферменты. Характеристика однокомпонентных ферментов с известной первичной структурой: рибонуклеазы, лизоцима, химотрипсина и другие. Понятие "активный центр" фермента, строение активного центра. Аминокислоты, входящие в состав активного центра. Роль активного центра в катализируемой реакции. Характеристика основных функций активного центра: функции узнавания субстрата, участие в многоточечных полярных и неполярных взаимодействиях между активным центром и субстратом, обеспечении основ каталитической функции - перенос электронов, протонов, химических групп между ферментом и субстратом. Образование фермент-субстратного комплекса. Доказательства образования фермент-субстратного комплекса: зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента, спектры поглощения фермента и фермент-субстратного комплекса и другие.
Двукомпонентные ферменты. Коферменты и апоферменты. Функции коферментов в ферментативных реакциях.
Характеристика класса коферментов:
1. Коферменты переносчики атомов водорода и электронов. Флавиновые коферменты. Строение и функции ФАМ и ФАД. Никотиновые коферменты. Строение и функции НАД и НАДФ. Геминовые коферменты. Характеристика и функции цитохромов: строение и роль каталазы и пероксидазы.
2. Коферменты-переносчики химических групп. Строение и роль в метаболизме тиаминпирофосфата, пиридоксальфосфата, КоА, биотина, тетрагидрофолиевой кислоты, нуклеотидов - АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ.
Кинетика ферментативного катализа. Каким законам химической кинетики подчиняется ферментативный катализ? Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата. Константа Михаэлиса.
Механизм действия ферментов. Значение фермент-субстратного комплекса в обеспечении специфичности и скорости ферментативной реакции. Энергетические преобразования в фермент-субстратном комплексе, обеспечивающие снижение энергии активации катализируемой реакции. Механизм образования фермент-субстратного комплекса. Теория Кошленда - индуцированное взаимодействие фермента и субстрата.
Классификация ферментов, основанная на типах химических реакций. Характеристика классов ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, изомеразы, лиазы, лигазы (синтетазы). Представители каждого класса.
Регуляция активности ферментов. Влияние концентрации субстрата на активность фермента. Регуляторная роль константы Михаэлиса, определяющей сродство фермента и субстрата. Эффекторы - регуляторы активности ферментов: активаторы и ингибиторы активности. Понятие о конкурентных и неконкурентных ингибиторах. Ингибирование продуктами реакции и избытком субстрата. Активаторы - эффекторы, действующие разными способами: защита аминокислотных остатков в активном центре, ионы металлов, включающиеся в систему фермент-субстратного комплекса.
Роль посттрансляционных модификаций в регуляции активности ферментов. Понятие о проферментах - зимогенах - предшественниках активных форм фермента. Превращения проферментов - пепсиногена, трипсиногена и химотрипсиногена в активные формы и формирование активного центра ферментов. Понятие об ограниченном протеолизе как способе превращения активных форм ферментов. Аллостерическая регуляция активности ферментов. Строение и механизм действия аллостерических ферментов. Кооперативный эффект в механизме действия аллостерических ферментов. Роль циклической 3,5-АМФ и протеинкиназ в активировании ферментов. Примеры ферментов, активируемых системой цАМФ-протеинкиназы.
Значение организации ферментных систем для регуляции активности. Ферментные ансамбли и надферментативные комплексы.
Изоферменты как способ регуляции ферментативной активности. Характеристика функциональной роли изоферментов на примере лактатдегидрогеназы.
Иммобилизованные ферменты. Применение иммобилизованных ферментов в медицине и народном хозяйстве.