Смекни!
smekni.com

Уровень вещества Р и активность ферментов обмена регуляторных пептидов в сыворотке крови спортсменов (стр. 6 из 6)

28. Панченко Л.Ф., Брусов О.С., Беляев Н.А. Исследование механизма действия этанола на активность энкефалиназы A мозга крыс // Бюлл. эксперим. биол. мед.– 1984.– 97, № 6.– С. 691-692.

29. Реминяк В.И. Некоторые нейрохимические критерии прогноза эффективности терапии атропиновыми комами больных шизофренией // Тезисы докл. IX Всесоюз. конференции по биох. НС. – 1983. – Ереван.

30. Сахаров И.Ю., Данилов С.М., Духанина Е.А. Получение и молекулярно-кинетические свойства ангиотензинпревращающего фермента из сердца человека // Биохимия. – 1986. – 51, N 11. – С. 1836-1842.

31. Соловьев В.Б., Генгин М.Т. Активность пептидил-дипептидазы А и карбоксипептидазы N в сыворотке крови пациентов с болезнью Альцгеймера // Украинский биохимический журнал. – 2007. – Т. 79, № 6. – С. 103-105.

32. Судаков К. В. Олигопептиды в механизмах устойчивости к эмоциональному стрессу//Патол. физиология и эксперим. терапия.-1989.-Вып. 1.-С.3-11.

33. Сухоруков В.С., Тарабрин С.Б. Роль пролактина в регуляции функций мужской гонады // Усп. совр. биол. – 1993. – 113, № 3. – С. 366-376.

34. Теппермен Дж., Теппермен У. Физиология обмена веществ и эндокринной системы. Вводный курс: Пер. с англ. / Под ред. Ажипа Я.И. – М.: Мир, 1989.

35. Федоров Б. М. Стресс и система кровообращения. -М.: Медицина, 1991. - 320с

36. Хрусталева Н.А. Выделение, очистка, некоторые физико-химические свойства лейцинаминопептидазы миелина и диагностическое значение этого фермента при демиелинизирующих заболеваниях // Автореф. канд. дис. – Москва. – 1987.

37. Юматов Е.А. Пептидно-нейромедиаторные механизмы устойчивости к эмоциональному стрессу // Стресс и психологическая патология. - М.: Московский НИИ психиатрии, 1983. - С. 7-12.

38. Юматов Е.А., Гехт К., Скоцеляс Ю.Г. Субстанция Р как фактор устойчивости к эмоциональному стрессу // Журн. выс. нервн. деятельности.-1984.-34.-4.-С.771-777.

39. Azaryan A.V., Hook V.Y.H. Distinct properties of prohormone thiol protease (Ptp) compared to cathepsin B, cathepsin L, and cathepsin H - evidence for Ptp as a novel cysteine protease // Arch. Biochem. Biophys. – 1994. – 314, N 1. – P. 171‑177.

40. Azaryan A.V., Hook V.Y.H. Unique cleavage specificity of prohormone thiol protease related to proenkephalin processing // FEBS Lett. – 1994. – 341, N 2-3. – P. 197-202.

41. Barnes K., Turner A.J., Kenny A.J. Membrane localization of endopeptidase-24.11 and peptidyl dipeptidase A (angiotensin converting enzyme) in the pig brain: a study using subcellular fractionation and electron microscopic immunocytochemistry // J. Neurochem. – 1992. – 58, N 6. – P. 2088-2096.

42. Bouassida A. et al. // J. of Sports Science and Med. 2006, V 5, P. 172 – 181

43. Clemens D.L., Okamura T., Inagami T. Subcellular localization of angiotensin-converting enzyme in cultured neuroblastoma cells // J. Neurochem. – 1986. – 47, N 6. – P. 1837-1842.

44. Chesselet M.F., Hook V.Y. Carboxypeptidase H-like immunoreactivity in the striatum of cats and monkeys // Regul. Pept. – 1988. – 20, N 2. – P. 151-159.

45. Davidson H.W., Hutton J.C. The insulin-secretory-granule carboxypeptidase H: Purification and demonstration of involvement in proinsulin processing // Biochem. J. – 1987. – 245, N 2. – P. 575-582.

46. Demmer W., Brand K. A dipeptidyl carboxypeptidase in brain synaptic membranes active in the metabolism of enkephalin containing peptides // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1983. – 114, N 2. – P. 804-812.

47. Devi L. Tissue distribution of a dynorphin-processing endopeptidase // Endocrinology. – 1993. – 132, N 3. – P. 1139-1144.

48. Dupont A.. Sabord P., Merand G. el al. Age-related changes in central nervous system eukephalins substance P // Life Sci. - 1981. - Vol. 29. - №22. - P. 2317-2322.

49. Edwards C.R., Padfield P.L. Angiotensin-converting enzyme inhibitors: past, present and bright future // Lancet. – 1985. – 8419. – P. 30-34.

50. Erdos E.G., Skidgel R.A. Angiotensin-I-converting enzyme // Lab. Inuest. – 1987. – 56, – N 4. – P. 345-348.

51. Fraticante L.I., Rotrosen I., Siekiorski I., Fracer H., Gershon S. Enkephalin inactivation by N-terminal tyrosine cleavage: purification and partial characterisation of a highly specific enzyme from human brain // Life Sci. – 1980. – 26, N 20. – P. 1697-1706.

52. Fricker L.D., Plummer T.H., Snyder S.H. Enkephalin convertase: potent, selective and irreversible inhibitors // Biochem. and Biophys. Res. Commun. – 1983. – 11, N 3. – P. 994-1000.

53. Fricker L.D., Snyder S.H. Enkephalin convertase: purification and charasterization of a specific enkephalin-synthesizing carboxypeptidase localized to adrenall chromaffin granules // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1982. – 79. – P. 3886-3890.

54. Fricker L.D., Snyder S.H. Purification and characterization of enkephalin convertase, an enkephaline-synthesizing carboxypeptidase // J. Biol. Chem. – 1983. – 258, N 18. – P. 10950-10955.

55. Gainer H., Russel J.T., Loh Y.P. The enzymology and intracel­lular organization of peptide precursor processing: the sec­retory vesicle hypothesis // Neuroendocrinology. - 1985. – 40, N 1. – P. 171-184.1992. – 131, N 3.

56. Gibson A.M., Biggins J.A., Lauffart B., Mantle D., McDermott J.R. Human brain leucyl aminopeptidase: Isolation, characterization and specificity against some neuropeptides // Neuropeptides. – 1991. – 19, N 3. – P. 163-168.

57. Jukic D. Neurokinin receptors antagonists: old and new. // Life Sci. 1991, Vol. 49, P. 1463.

58. Hook V.Y. Carboxypeptidase B-like activity for the processing of enkephalin precursors in the membrane component of bovine adrenomedullary chromaffin granules // Neuropeptides. – 1984. – 4, N 2. – P. 117-126.

59. Hook V.Y.H., LaGamma E.F. Product inhibit of carboxypeptidase H // J. Biol. Chem. – 1987. – 262, N 26. – P. 12583-12588.

60. Hooper N.M. Angiotensin converting enzyme: implications from molecular biology for its physiological functions // Int. J. Biochem. – 1991. – 23, N 7/8. – P. 641-647.

61. Hooper N.M., Turner A.J. Charasterization of angiotensin-converting enzyme from pig brain // Biochem. Soc. Trans. – 1986. – 14, N 6. – P. 1249-1250.

62. Hughes J. (ed.). Centrally Acting Peptides, University Park Press, 1978. Iversen S.D., Iversen L.L. Behavioral pharmacology, Oxford University Press, second

63. Krause J. // PNAS USA 1987, Vol. 84, P. 881.

64. L.D. Peptide processing exopeptidases: amino- and carboxypeptidases involved with peptide biosynthesis // Peptide biosynthesis and processing (Fricker L.D. ed.), CRC Press, Boca Raton, Florida, 1991. – P. 199-230.

65. Loh Y.P., Birch N.P., Castro M.G. Pro-opiomelanocortin and pro-vasopressin converting enzyme in pituitary secretory vesicles // Biochimie. – 1988. – 70, N 1. – P. 11-16.

66. Loh Y.P., Parish D.C., Tuteja R. Purification and charasterization of a paired basic residue-specific pro-opiomelanocortin converting enzyme from bovine pituitary intermediate lobe secretory vesicles // J. Biol. Chem. – 1985. – 260, N 12.

67. Lynch D.R., Venable J.C., Snyder S.H. Enkephalin convertase in the heart: similar disposition to atrial natriuretic factor // Endocrinology.– 122, N 6.– P. 2683-2691.

68. Maggi C. , Manzini S. Tachykmin Receptor Antagonists. // Drugs and the Lung 1994, 507-520.

69. Nawa H. // Nature 1983, Vol. 306, Р. 32.

70. Norenberg U., Richter D. Processing of the oxytocin precursor: isolation of an exopeptidase from neurosecretory granules of bovine pituitaries // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1988. – 156, N 2. – P. 898-904.

71. Rouille Y., Chauvet J., Acher R. Partial conversion of vasopressinyl-Gly-Lys-Arg into pharmacologically active vasopressin through secretory granule carboxypeptidase E and alpha-amidating processing enzymes // Biochem. Int. – 1992. – 26, N 4. – P.739-746.

72. Schnebli H.P., Phillipps M.A., Barclay R.K. Isolation and characterization of an enkephalin-degrading aminopeptidase from rat brain // Biochim. Biophys. Acta. – 1979. – 569, N 1. – P. 89-98.

73. Seidah N.G., Chretien M. Proprotein and prohormone convertases of the subtilisin family - recent developments and future perspectives // Trends Endocrinol. Met. – 1992. – 3, N 4. – P. 133-140.

74. Shimamura M., Hazato T., Iwaguchi T. A new aminopeptidase in monkey cerebral membrane fraction: hydrolysis of enkephalin // Brain Res. – 1988. – 445. – P. 350-353.

75. Skidgel R.A., Erdos E.G. The broad substrate specificity of human angiotensin I converting enzyme // Clin. Exp. Hypertens. – 1987. – A9, N 2/3. – P. 243-259.

76. Smyth D.G., Maruthainar K., Darby N.J., Fricker L.D. Catalysis of slow C terminal processing reactions by carboxypeptidase H // J. Neurochem. – 1989. – 53, N 2. – P. 489-493.

77. Steiner D.F. The biosynthesis of biologically active peptides: a perspective // Peptide Biosynthesis and Processing (Fricker L.D., ed.).– CRC Press, Boca Raton, Florida, 1991.– P. 1-16.

78. Supattapone S., Fricker L.D., Snyder S.H. Purification and characterization of a membrane-bound enkephalin-forming carboxypeptidase, «enkephalin convertase» // Neurochem. – 1984. – 42, N 4. – P. 1017-1023.