В организме немедленнопоявятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «настоящий»болезнетворный микроб тотчас же подвергнется атаке этих антител, и болезньбудет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, какнелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет кинфекционным болезням.
ДЛЯ ЧЕГО ВГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО
В природе существуют белки, вкоторых помимо аминокислот содержатся другие химические компоненты, такие,как липиды, сахара, ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль привыполнении белком его биологической функции. Так, перенос молекул и ионов изодного органа в другой осуществляют транспортные белки плазмы крови.Белок гемоглобин (от греч. «гема» — «кровь» и лат. globus — «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках — эритроцитах (от греч.«эритрос» — «красный» и «китос» — «клетка»), доставляет кислород от лёгких ктканям. В молекуле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe24" со сложной органической молекулой, называемый гемам.Гемоглобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содержитпо одному гему.
В связывании кислорода влёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя быв одной из субъединиц присоединяется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняетсвоё расположение в молекуле белка. Движение железа «провоцирует» движениевсей аминокислотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформируетсвою третичную структуру. Другая субъединица, ещё не присоединившая кислород,«чувствует», что произошло с соседкой. Её структура тоже начинает меняться. Витоге вторая субъединица связывает кислород легче, чем первая. Присоединениекислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудностями.Как видно, субъединицы помогают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобинуи нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в просторечии угарный газ)связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газсмертельно опасен для человека, поскольку лишает гемоглобин возможности присоединятькислород.
А ЕЩЁ БЕЛКИ...
...Служат питательнымивеществами. В семенах многих растений (пшеницы, кукурузы, риса и др.)содержатся пищевые белки. К ним относятся также альбумин — основной компонентяичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организмечеловека белковой пищи происходит гидролиз пептидных связей. Белки«разбираются» на отдельные аминокислоты, из которых организм в дальнейшем«строит» новые пептиды или использует для получения энергии. Отсюда иназвание:
греческое слово «пептос»означает «переваренный». Интересно, что гидролизом пептидной связи управляюттоже белки — ферменты.
...Участвуют в регуляцииклеточной и физиологической активности. К подобным белкам относятся многие гормоны(от греч. «гормао» — «побуждаю»), такие, как инсулин, регулирующийобмен глюкозы, и гормон роста.
...Наделяют организм способностьюизменять форму и передвигаться. За это отвечают белки актин и миозин, изкоторых построены мышцы.
...Выполняют опорную изащитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность.Кожа представляет собой почти чистый белок коллаген, а волосы, ногти и перьясостоят из прочного нерастворимого белка кератина.
ЧТО ЗАПИСАНО ВГЕНАХ
Последовательностьаминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются понаследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной информации.ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именнопорядок расположения аминокислот. Получается, что не только первичная, но ивторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание наследственнойинформации. Следовательно, и выполняемые белками функции запрограммированыгенетически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по правуназываться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть тобесценное сокровище, которое передаётся в природе от поколения к поколению.
Интерес человека к этиморганическим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёныеуже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самыхразных белков, пытаются определить взаимосвязь функций со структурой.Установление сходства и различий у белков, выполняющих аналогичные функции уразных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.
АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА
D- и L-формы аминокислот обладают способностью оченьмедленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) периодвремени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеихформ. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс —раие-мизаиией.Скорость рацемизации зависит от температуры и типа аминокислоты. Данноесвойство можно использовать для определения возраста ископаемых остатковорганизмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина(дентин — костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольнораиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей в период формирования зубов вдентине содержится только 1-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба иопределяют В нём содержание 0-формы. Результаты теста достаточно точны. Так,для 97-летней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован,тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ископаемыхостатках доисторических животных — слонов, дельфинов, медведей, — хорошосогласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.
ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ
При гидролизе белков до аминокислот(разрушении пептидной связи водой) теряется информация о последовательности ихсоединения. Поэтому долгое время считали, что определение первичной структурыбелка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в.английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшифроватьпоследовательность аминокислот в полипептидных цепях гормона инсулина. За этуработу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоенНобелевской премии по химии (двадцатью годами позже он совместно с У.Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структурыДНК).
Принципы определенияаминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером,используются и ныне, правда, со всевозможными вариациями иусовершенствованиями. Процедура установления первичной структуры белка сложнаи многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белокрасщепляют до отдельных аминокислот и устанавливают их тип и количество вданном веществе. На следующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют ужене полностью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядоксоединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшеплениебелка на фрагменты проводят несколькими способами, чтобы в разных фрагментахбыли перекрывающиеся участки. Выяснив порядок расположения аминокислот во всехфрагментах, получают полную информацию о том, как аминокислоты расположены вбелке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющиепоследовательность аминокислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы(от англ. sequence — «последовательность»).
молоко
И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ
Молоко представляет собойколлоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что ононеоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.
Вкоровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложныеэфиры глицерина и насыщенных карбоновых кислот - пальмитиновой, стеариновой),около 3 % белков, а ешё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральныевещества.
Белокказеин в молоке присутствует в связанном виде - ковалентно присоединённые каминокислоте сери-ну фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. Приподкислении молока эти соли разрушаются, и казеин выделяется в виде белойтворожистой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происходитпроцесс, называемый “створажива-нием казеина”. Створоженный казеин выпадает восадок и медленнее выводится из организма, а потому полнее усваивается. Казеинвысоко питателен:
в нём есть почти всеаминокислоты, необходимые человеку для построения собственных белков. В чистомвиде он представляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде.Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. Прикипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя на поверхностикипячёного молока характерную белую плёнку - пенку.
Входящийв состав молока сахар лактоза С^НддО,, изомерен сахарозе. В организме человекапод действием фермента лактазы этот сахар расщепляется на моносахариды глюкозуи галактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные детипополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном упредставителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачиваетспособность расщеплять лактозу.
Проходя черезпищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а становится питательной средойдля развития различных болезнетворных микроорганизмов, что приводит к общемунедомоганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы)практически не употребляют в пишу молочные продукты.
Впромышленных условиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой -подавить развитие микроорганизмов и продлить срок его хранения. Для этогомолоко пастеризуют - выдерживают 30 мин при 65 °С, а также используют кратковременнуютермообработку - нагревают в течение 10-20 с до 71 °С. По сравнению спастеризацией термообработка лучше сохраняет питательные вещества, в первуюочередь витамины. Чтобы молоко не расслаивалось на сливки и сыворотку, егогомогенизируют - пропускают под давлением через небольшие отверстия. Жировыешарики дробятся, уменьшаются в размерах, а молоко становится более вязким.