Сложная цепь превращений веществ в организме, начиная с момента поступления из внешней среды и кончая удалением продуктов распада называют обменом веществ.
| Подготовительный этап | Пластический обмен | Энергетический обмен |
| Б е л к и | ||
| Расщепление в желудке под действием фермента трипсина | Образование специфических белков (аминокислот) в рибосомах клеток | Распад с выделением Н 2 О и СО 2 , выделяется немного энергии, белки - строительный материал |
| У г л е в о д ы | ||
| Расщепление в желудке под действием фермента амилаза | Образование специфических углеводов (глюкоза) в митохондриях клеток | Распад с выделением Н 2 О и СО 2 , выделение большого количества энергии, источник энергии |
| Жиры | ||
| Расщепление в 12-перстной кишке под действием фермента липаза | Образование специфических жиров (глицерин и жирные кислоты) в клетках ворсинок 12-перстной кишки | Распад с выделением Н 2 О и СО 2 , выделение большого количества энергии, источник энергии |
Функции ферментов в организме
Общая характеристика
Почти все ферменты являются белками. Но ошибочно предполагать, что все белки, так же являются ферментами.
На сегодняшний день известно более 2-х тысяч ферментов, и количество их продолжает увеличиваться.
Принято условно разделять все ферменты на шесть групп. Их разделяют по характеру реакций, которые они производят в клетках организма, являясь катализаторами при переносе химических групп с одной молекулы на другую.
В любой клетке процесс расщепления или синтеза вещества, как правило, состоит из нескольких этапов или химических операций.
Таким образом, отдельный фермент выполняет определенную операцию.
1. История открытия
О том, что ферменты являются белками, долгое время не знали. И утвердилось представление о белках в такой форме, только после открытия ферментов в определенной высокоочищенной кристаллической форме.
Это произошло в 1926 году. А первооткрывателем стал Дж. Самнер. Этим ферментом была уреаза, которая катализирует расщепление мочевины.
В течении последующих 10 лет было получено еще несколько ферментов в кристаллической форме. И лишь после этого представление о белковой природе ферментов получило официальное признание и стало доказанным фактом.
Представление о том, что ферменты – белки, утвердилось не сразу.
В названии большинства ферментов фигурирует суффикс -аза-, который чаще всего прибавляют к названию субстрата, с которым взаимодействует фермент.
2. Механизм работы ферментов
Каждую операцию в клетках организма выполняет отдельный фермент. Группы таких ферментов составляют своего рода биохимический конвейер. Кроме того каждый фермент представляет собой своеобразную молекулярную машину. Принцип работы, заложенные в этой биологической молекулярной машине, подобен принципам, лежащим в основе современной техники, в создании автоматических устройств.
Фермент узнает свой субстрат, присоединяет его и ускоряет его превращение, благодаря определенной пространственной структуре молекулы ферментного белка и определенному расположению аминокислот в этом белке.
Еще одним важным свойством фермента является то, что он способен количественно определять продукт на выходе (после переработки с помощью фермента), и в соответствии с полученной информацией тормозить (если такого продукта слишком много), или, наоборот усиливать действие начального фермента (если продукта мало). Это обратные связи, которые обеспечивают саморегуляцию. Так регулируется большинство биохимических процессов.
3. Основные функции
Во-первых, и это является главной функцией фермента в организме, он обеспечивает быстрое протекание биохимических реакций, являясь катализатором.
В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут распад и окисление поступающих извне питательных веществ. Клетка использует энергию, полученную вследствие окисления питательных веществ. Продукты их расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических соединений, а быстрое протекание таких биохимических реакций обеспечивают ферменты - катализаторы.
Так, уреаза - фермент катализирует расщепление мочевины, глюкозо-6-фосфатаза катализирует отщепление фосфата от глукозо-6-фосфата, липаза – расщепляет жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клетки), амилаза - фермент, расщепляющий крахмал или гликоген.
Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. В ходе этих операций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.
ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ
Свойства ферментов как биологических катализаторов.
Фермент - от лат. fermentum - закваска; знзим - от греч. эн - внутри, зиме - закваска.
Ферменты, или энзимы, - это катализаторы белковой природы, образующиеся и функционирующие во всех живых организмах. Происхождение терминов связано с тем, что первоначально ферментативные процессы были открыты и изучены в бродильном производстве. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многие химические реакции, которые могут с большой скоростью идти при температурах, подходящих для данного организма, т.е. в пределах от 5 до 40 0 С. Чтобы эти реакции с той же скоростью протекали вне организма, потребовались бы высокие температуры и резкие изменения некоторых других условий. Для клетки это означало бы гибель, так как вся работа клетки строится таким образом, чтобы избежать любых сколько-нибудь заметных изменений в нормальных условиях ее существования. Следовательно, ферменты можно определить как биологические катализаторы, т.е. как вещества, ускоряющие реакции. Они абсолютно необходимы, потому что без них реакции в клетках протекали бы слишком медленно и не могли поддерживать жизнь. Совокупность биохимических реакций, катализируемых ферментами, составляет сущность обмена веществ, являющегося отличительной чертой всех живых организмов. Через ферментативный аппарат, регуляцию его активности происходит и регуляция скорости метаболических реакций, их направленности.
Являясь катализаторами, ферменты имеют ряд общих с небиологическими катализаторами свойств:
1. Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят из нее, как правило, в первоначальном виде, т.е. они не расходуются в процессе катализа (в настоящее время доказано, что некоторые ферменты в конце химической реакции подвергаются модификации и даже распаду, а не освобождаются в неизменном виде, как постулировал Л.Михаэлис).
2. Ферменты не могут возбудить те реакции, протекание которых противоречит законам термодинамики, они ускоряют только те реакции, которые могут протекать и без них.
3. Ферменты не смещают положения равновесия, а лишь ускоряют его достижение.
Специфические свойства:
1. Конечно же, по своему химическому строению все ферменты являются белками.
2. Эффективность ферментов намного выше, чем небиологических катализаторов (скорость протекания реакции при участии фермента выше на несколько порядков).
3. Ферменты обладают узкой специфичностью, избирательностью действия на субстраты, т.е. на вещества, превращение которых они катализируют. Высокая специфичность ферментов обусловлена конформационной и электростатической комплиментарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурой активного центра фермента, обеспечивающими “узнавание”, высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках.
В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) специфичностью и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры. Объясняется это тем, что местом действия пепсина является пептидная -СО-NH- связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, таким местом является сложноэфирная связь. Аналогичной относительной специфичностью обладают также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование.
Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые модификации в структуре субстрата делают его недоступными для действия фермента.
Стереохимическая специфичность ферментов обусловлена существованием оптически изомерных L- и D-форм или геометрических (цис- и транс- ) изомеров химических веществ. “Так, известны оксидазы L- и D-аминокислот, хотя в природных белках обнаружены только L-аминокислоты. Каждый из видов оксидаз действует только на свой специфический стереоизомер.